分子量: 2853.215 Da / 分子数: 1 / 変異: A1C, A15C / 由来タイプ: 合成 詳細: This sequence has Cys1 and Cys15, of the naturally occurring kalata B1 peptide, replaced with Ala residues. 参照: UniProt: P56254
Has protein modification
Y
-
実験情報
-
実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
2D NOESY
1
2
1
DQF-COSY
1
3
1
E-COSY
-
試料調製
詳細
内容: 1mM [Ala1,15]kalata B1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態
イオン強度: 0 / pH: 3.8 / 圧: ambient / 温度: 290 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
-
NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 750 MHz
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
XwinNMR
2.6
Bruker
collection
CNS
1
構造決定
CNS
1
精密化
精密化
手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on a total of 321 NOE derived distance restraints, 19 angle restraints and 20 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造
選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20