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- PDB-1n1c: Crystal Structure Of The Dimeric TorD Chaperone From Shewanella M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n1c
タイトルCrystal Structure Of The Dimeric TorD Chaperone From Shewanella Massilia
要素TorA specific chaperone
キーワードCHAPERONE / TORD / 3D-domain swapping
機能・相同性
機能・相同性情報


protein complex oligomerization / protein folding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1820 / Chaperone TorD / HscB, C-terminal domain superfamily / HscB, C-terminal domain / : / DMSO/Nitrate reductase chaperone / TorD-like superfamily / Nitrate reductase delta subunit / Monooxygenase / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1820 / Chaperone TorD / HscB, C-terminal domain superfamily / HscB, C-terminal domain / : / DMSO/Nitrate reductase chaperone / TorD-like superfamily / Nitrate reductase delta subunit / Monooxygenase / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Chaperone protein TorD
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella massilia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Tranier, S. / Iobbi-Nivol, C. / Mortier-Barriere, I. / Birck, C. / Mejean, V. / Samama, J.-P.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: A Novel Protein Fold and Extreme Domain Swapping in the Dimeric TorD Chaperone from Shewanella massilia
著者: Tranier, S. / Iobbi-Nivol, C. / Birck, C. / Ilbert, M. / Mortier-Barriere, I. / Mejean, V. / Samama, J.P.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: Characterization And Multiple Molecular Forms Of TorD From Shewanella Massilia, The Putative Chaperone Of The Molybdoenzyme TorA
著者: Tranier, S. / Mortier-Barriere, I. / Ilbert, M. / Birck, C. / Iobbi-Nivol, C. / Mejean, V. / Samama, J.-P.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: TorD, a cytoplasmic chaperone that interacts with the unfolded trimethylamine N-oxide reductase enzyme (TorA) in Escherichia coli
著者: Pommier, J. / Mejean, V. / Giordano, G. / Iobbi-Nivol, C.
履歴
登録2002年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TorA specific chaperone
B: TorA specific chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6174
ポリマ－49,3092
非ポリマー3092
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10260 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area19730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.958, 93.441, 95.136
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TorA specific chaperone


分子量: 24654.322 Da / 分子数: 2 / 変異: H8P/F147C/F163V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella massilia (バクテリア)
遺伝子: torD / プラスミド: pet-22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-PLYSS / 参照: UniProt: O87949
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: ammonium sulfate 1.6M, MES 100mM; Crystals were obtained by mixing 1 microl (1.2mg.ml-1) of protein solution with an equal volume of reservoir solution; Crystal Size (300x200x100 microM3), pH ...詳細: ammonium sulfate 1.6M, MES 100mM; Crystals were obtained by mixing 1 microl (1.2mg.ml-1) of protein solution with an equal volume of reservoir solution; Crystal Size (300x200x100 microM3), pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
11.2 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
3240 mM1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
51.7 Mammonium sulfate1reservoir
6100 mMMES1reservoirpH6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.97856, 0.95370, 0.97872
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月21日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL FOCUSSING MONOCHROMATOR
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978561
20.95371
30.978721
反射解像度: 2.4→54.2 Å / Num. all: 23325 / Num. obs: 23239 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 41.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.177 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 3365 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 54.23 Å / Num. measured all: 85570
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1119 4.8 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 23149 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.4924 Å2 / ksol: 0.341965 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.14 Å20 Å20 Å2
2---1.81 Å20 Å2
3----8.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3115 0 16 144 3275
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.993
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.775
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.767
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.9810
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 178 4.7 %
Rwork0.29 3646 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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