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- PDB-1myz: CO COMPLEX OF MYOGLOBIN MB-YQR AT RT SOLVED FROM LAUE DATA. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1myz
タイトルCO COMPLEX OF MYOGLOBIN MB-YQR AT RT SOLVED FROM LAUE DATA.
要素Myoglobin
キーワードOXYGEN STORAGE/TRANSPORT / OXYGEN STORAGE / CO COMPLEX / RESPIRATORY PROTEIN / HEME / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する / nitrite reductase activity / sarcoplasm / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / removal of superoxide radicals / oxygen carrier activity / peroxidase activity / oxygen binding / heme binding / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Myoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON MONOXIDE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Myoglobin
類似検索 - 構成要素
生物種Physeter catodon (マッコウクジラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / Rigid Body from starting model / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Bourgeois, D. / Vallone, B. / Schotte, F. / Arcovito, A. / Miele, A.E. / Sciara, G. / Wulff, M. / Anfinrud, P. / Brunori, M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Complex landscape of protein structural dynamics unveiled by nanosecond Laue crystallography.
著者: Bourgeois, D. / Vallone, B. / Schotte, F. / Arcovito, A. / Miele, A.E. / Sciara, G. / Wulff, M. / Anfinrud, P. / Brunori, M.
#1: ジャーナル: Biophys.J. / 年: 1999
タイトル: Structural dynamics of ligand diffusion in the protein matrix: A study on a new myoglobin mutant Y(B10) Q(E7) R(E10)
著者: Brunori, M. / Cutruzzol, F. / Savino, C. / Travaglini-Allocatelli, C. / Vallone, B. / Gibson, Q.H.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: The role of cavities in protein dynamics: crystal structure of a photolytic intermediate of a mutant myoglobin.
著者: Brunori, M. / Vallone, B. / Cutruzzol, F. / Travaglini-Allocatelli, C. / Berendzen, J. / Chu, K. / Sweet, R.M. / Schlichting, I.
履歴
登録2002年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myoglobin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2985
ポリマ－17,4611
非ポリマー8374
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.200, 91.200, 45.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

SO4

21A-501-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Myoglobin


分子量: 17461.250 Da / 分子数: 1 / 変異: L29Y, H64Q, T67R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Physeter catodon (マッコウクジラ)
プラスミド: pUC91 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG-1 / キーワード: L29(B10)Y, H64(E7)Q, T67(E10)R / 参照: UniProt: P02185
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-CMO / CARBON MONOXIDE / カルボニル


分子量: 28.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 10

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.85 %
結晶化温度: 294 K / pH: 8.7
詳細: CO-saturated, 2.8M ammonium sulphate, 100mM Tris-Cl, 1 mM dithionite, crystallized in seeded batch, pH 8.7, temperature 294.0K
結晶化
*PLUS
pH: 9 / 手法: batch method
詳細: Phillips, G.N., (1990) Proteins Struct. Funct. Genet., 7, 358.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
170 mg/mlprotein11
22.2-2.6 Mammonium sulfate11
320 mMTris-HCl11

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID09
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月18日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.55→29.88 Å / Num. all: 31195 / Num. obs: 31195 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 26.7 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 37.1
反射 シェル解像度: 1.55→1.62 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 3574 / Rsym value: 0.414 / % possible all: 75.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 832442 / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.9 % / Rmerge(I) obs: 0.414

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SPECデータ収集
PROW+ CCP4データ削減
CNS1精密化
SPECデータ削減
PROWデータスケーリング
CCP4データスケーリング
CNS1位相決定
精密化構造決定の手法: Rigid Body from starting model
開始モデル: 1DXC (MbCO-YQR at 100K)

1dxc

100k


解像度: 1.6→29.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1532735.67 / Data cutoff high rms absF: 1532735.67 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Sulfate 501 is on the 3 fold axis. Atoms S and O1 seat right on the axis and are given an occupancy of 0.33. Atoms O3 and O4 are generated by symmetry from atom O2. Unobserved (disordered) ...詳細: Sulfate 501 is on the 3 fold axis. Atoms S and O1 seat right on the axis and are given an occupancy of 0.33. Atoms O3 and O4 are generated by symmetry from atom O2. Unobserved (disordered) atoms were removed from the ATOM list: 44 ASP OD2 62 LYS CE 62 LYS NZ 96 LYS CE 96 LYS NZ 98 LYS CD 98 LYS CE 98 LYS NZ 102 LYS CD 102 LYS CE 102 LYS NZ 140 LYS CD 140 LYS CE 140 LYS NZ 147 LYS CD 147 LYS CE 147 LYS NZ
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.184 1422 5 %RANDOM
Rwork0.166 ---
all0.167 28574 --
obs0.167 28574 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 89.0488 Å2 / ksol: 0.359328 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20.67 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1332 0 58 143 1533
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.772.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 269 5.7 %
Rwork0.222 4456 -
obs-4456 98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1SUL.PARHEM_RELAX.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CMO_PATCHED.PARCMO_PATCHED.TOP
X-RAY DIFFRACTION3HEM_RELAX.PARSUL.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0043
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.03
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg15.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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