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- PDB-1mxs: Crystal structure of 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate (KDPG) ald... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mxs
タイトルCrystal structure of 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate (KDPG) aldolase from Pseudomonas putida.
要素KDPG Aldolase
キーワードLYASE / 2-KETO-3-DEOXY-6-PHOSPHOGLUCONATE ALDOLASE / SULFATE / BETA-BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase activity
類似検索 - 分子機能
KDPG/KHG aldolase, active site 2 / KDPG and KHG aldolases Schiff-base forming residue. / KDPG/KHG aldolase, active site 1 / KDPG and KHG aldolases active site. / KDPG/KHG aldolase / KDPG and KHG aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Watanabe, L. / Bell, B.J. / Lebioda, L. / Rios-Steiner, J.L. / Tulinsky, A. / Arni, R.K.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structure of 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate (KDPG) aldolase from Pseudomonas putida.
著者: Bell, B.J. / Watanabe, L. / Rios-Steiner, J.L. / Tulinsky, A. / Lebioda, L. / Arni, R.K.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Directed evolution of a new catalytic site in 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate aldolase from Escherichia coli.
著者: Wymer, N. / Buchanan, L.V. / Henderson, D. / Mehta, N. / Botting, C.H. / Pocivavsek, L. / Fierke, C.A. / Toone, E.J. / Naismith, J.H.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Covalent intermediate trapped in 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate (KDPG) aldolase structure at 1.95-A resolution
著者: Allard, J. / Grochulski, P. / Sygusch, J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1976
タイトル: The folding and quaternary structure of trimeric 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconic aldolase at 3.5-A resolution.
著者: Mavridis, I.M. / Tulinsky, A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982
タイトル: Structure of 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate aldolase at 2.8A resolution
著者: Mavridis, I.M. / Hatada, M.H. / Tulinsky, A. / Lebioda, L.
履歴
登録2002年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KDPG Aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1963
ポリマ－24,0041
非ポリマー1922
水1,00956
1
A: KDPG Aldolase
ヘテロ分子

A: KDPG Aldolase
ヘテロ分子

A: KDPG Aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5889
ポリマ－72,0113
非ポリマー5766
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566z+1/2,-x+3/2,-y+11
crystal symmetry operation12_664-y+3/2,-z+1,x-1/21
Buried area5100 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area23990 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.300, 103.300, 103.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-333-

HOH

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要素

#1: タンパク質 KDPG Aldolase / 2-dehydro-3-deoxyphosphogluconate aldolase


分子量: 24003.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas putida (バクテリア)
参照: UniProt: P00885, 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.84 %
結晶化温度: 296 K / 手法: microdialysis / pH: 3.5
詳細: ammonium sulfate, KH2PO4, pH 3.5, MICRODIALYSIS, temperature 296K
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein11
21.5 Mammonium sulfate12
30.1 M12pH3.5KH2PO4

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Yale/MSC mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→9.98 Å / Num. obs: 9901 / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / Rsym value: 0.046
反射 シェル解像度: 2.2→50 Å / Num. unique all: 9901 / Rsym value: 0.046
反射
*PLUS
% possible obs: 52.3 % / Num. measured all: 66178 / Rmerge(I) obs: 0.046

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EUN

1eun


解像度: 2.2→9.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 525 5.3 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.171 9901 52.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.9183 Å2 / ksol: 0.341747 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→9.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1603 0 10 56 1669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
LS精密化 シェル解像度: 2.2→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.059 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 31 6 %
Rwork0.3 488 -
obs--16.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 9999 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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