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万見
- PDB-1mw4: Solution structure of the human Grb7-SH2 domain in complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mw4
タイトルSolution structure of the human Grb7-SH2 domain in complex with a 10 amino acid peptide pY1139
要素
  • Growth factor receptor-bound protein 7
  • Receptor protein-tyrosine kinase erbB-2
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR/TRANSFERASE / SH2 domain in complex with a ligand / HORMONE-GROWTH FACTOR-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RND1 GTPase cycle / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / neuromuscular junction development / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of MAP kinase activity / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / coreceptor activity / Tie2 Signaling / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / stress granule assembly / GRB2 events in ERBB2 signaling / phosphatidylinositol binding / Downstream signal transduction / positive regulation of cell adhesion / SHC1 events in ERBB2 signaling / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of translation / positive regulation of epithelial cell proliferation / cell projection / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by SCF-KIT / Downregulation of ERBB2 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / ruffle membrane / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / cytoplasmic stress granule / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / heart development / presynaptic membrane / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / basolateral plasma membrane / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / cell population proliferation / protein phosphorylation / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Growth factor receptor-bound protein 7 / : / BPS (Between PH and SH2) domain / BPS (Between PH and SH2) / GRB/APBB1IP / APBB1IP, PH domain / RA like domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain ...Growth factor receptor-bound protein 7 / : / BPS (Between PH and SH2) domain / BPS (Between PH and SH2) / GRB/APBB1IP / APBB1IP, PH domain / RA like domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Growth factor receptor-bound protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Ivancic, M. / Lyons, B.A.
引用
ジャーナル: J.BIOMOL.NMR / 年: 2003
タイトル: Solution structure of the human Grb7-SH2 domain/erbB2 peptide complex and structural basis for Grb7 binding to ErbB2
著者: Ivancic, M. / Daly, R.J. / Lyons, B.A.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2002
タイトル: Assignment of Backbone 1H, 13C, and 15N Resonances of Human Grb7-SH2 Domain in Complex with a Phosphorylated Peptide Ligand
著者: Brescia, P.J. / Ivancic, M. / Lyons, B.A.
履歴
登録2002年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月2日Group: Structure summary
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 7
B: Receptor protein-tyrosine kinase erbB-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9572
ポリマ－14,9572
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with favorable non-bond energy
代表モデルモデル #5closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 7 / GRB7 adapter protein / Epidermal growth factor receptor GRB-7 / B47


分子量: 13690.711 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PlysS / 参照: UniProt: Q14451
#2: タンパク質・ペプチド Receptor protein-tyrosine kinase erbB-2 / pY1139 / NEU proto-oncogene / C-erbB-2 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / MLN 19


分子量: 1266.205 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain binding site / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 0.7mM Grb7 SH2 U-15N, 13C, 50mM acetate / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM NaCl / pH: 6.6 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Azara2.6Boucher解析
ANSIG3.3Kraulisデータ解析
CNS1.1Brunger構造決定
CNS1.1Brunger精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE IS BASED ON A TOTAL OF 1904 RESTRAINTS: 1660 ARE NOE DERIVED, 120 ARE DIHEDRAL RESTRAINTS AND 124 ARE DISTANCE RESTRAINTS FROM HYDROGEN BONDS.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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