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- PDB-1mv4: TM9A251-284: A Peptide Model of the C-Terminus of a Rat Striated ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mv4
タイトルTM9A251-284: A Peptide Model of the C-Terminus of a Rat Striated Alpha Tropomyosin
要素Tropomyosin 1 alpha chain
キーワードDE NOVO PROTEIN / TROPOMYOSIN / EXON 9A / ACTIN-BINDING / TROPONIN BINDING / MUSCLE / ALPHA-HELIX / COILED-COIL / DIMER / PEPTIDE-MODEL / TWO-CHAINED / DISULFIDE CROSS-LINKED
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of heart rate by epinephrine / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / muscle filament sliding / actin filament capping / ruffle organization / positive regulation of ATP-dependent activity / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis ...Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of heart rate by epinephrine / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / muscle filament sliding / actin filament capping / ruffle organization / positive regulation of ATP-dependent activity / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / sarcomere organization / myofibril / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / stress fiber / cardiac muscle contraction / muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeletal protein binding / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / actin filament organization / actin filament / wound healing / ruffle membrane / cellular response to reactive oxygen species / disordered domain specific binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / in utero embryonic development / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / 1648 CONFORMATIONALLY- RESTRICTING NOE CONSTRAINTS (OUT OF A TOTAL OF 2036 NOE DERIVED DISTANCES) 52 LOOSE DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, 48 BACKBONE INTRA- HELICAL HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE UTILILIZED.
データ登録者Greenfield, N.J. / Swapna, G.V.T. / Huang, Y. / Palm, T. / Graboski, S. / Montelione, G.T. / Hitchcock-Degregori, S.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: The Structure of the Carboxyl Terminus of Striated alpha-Tropomyosin in Solution Reveals an Unusual Parallel Arrangement of Interacting alpha-Helices
著者: Greenfield, N.J. / Swapna, G.V.T. / Huang, Y. / Palm, T. / Graboski, S. / Montelione, G.T. / Hitchcock-DeGregori, S.E.
履歴
登録2002年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
Remark 999SEQUENCE THIS SEQUENCE HAS A SYNTHETIC GCG AT N-TERMINUS AND CONTAINS THE MUTATION N279K. THE ...SEQUENCE THIS SEQUENCE HAS A SYNTHETIC GCG AT N-TERMINUS AND CONTAINS THE MUTATION N279K. THE SEQUENCE DATABASE MATCH, HOWEVER, erroneously HAS A K AT THIS POSITION as well. The sequence in the database should have an ASN at position 279, which has been engineered to LYS in this entry.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tropomyosin 1 alpha chain
B: Tropomyosin 1 alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3552
ポリマ－8,3552
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200STRUCTURES WITH COVALENT GEOMETRY, STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tropomyosin 1 alpha chain / Alpha-tropomyosin


分子量: 4177.707 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL (RESIDUES 251-284) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: SKELETAL MUSCLE / 遺伝子: TPM1 / プラスミド: PPROEX HTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5 / 参照: UniProt: P04692

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1313D 13C-X-FILTERED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE RESONANCE ASSIGNMENTS WERE MADE USING THROUGH BOND TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS INCLUDING HN(CA)CO, HNCO, H(CA)(C0)NH, H(CA)NH, CA(CO)NH, CANH, CBCA(CO)NH, CBCANH, HCCH-COSY AND CCH-COSY

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試料調製

詳細内容: 1-2 MM
溶媒系: 100 MM NACL, 20 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 10% DUETERIUM OXIDE, 90% H20, PH 6.4
試料状態イオン強度: 0.12 N / pH: 6.4 / 圧: 1 atm / 温度: 283.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5GUNTERT, WUTHRICH精密化
VNMR5.3BVARIAN ASSOCIATES構造決定
DYANA1.5GUNTERT, WUTHRICH構造決定
AutoAssign1HUANG, MONTELIONE構造決定
AutoStructure1HUANG, MONTELIONE構造決定
Sparky3.74GODDARD, KNELLER構造決定
精密化手法: 1648 CONFORMATIONALLY- RESTRICTING NOE CONSTRAINTS (OUT OF A TOTAL OF 2036 NOE DERIVED DISTANCES) 52 LOOSE DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, 48 BACKBONE INTRA- HELICAL HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE UTILILIZED.
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN REFERENCE CITED ABOVE
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH COVALENT GEOMETRY, STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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