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- PDB-1mul: Crystal structure of the E. coli HU alpha2 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mul
タイトルCrystal structure of the E. coli HU alpha2 protein
要素DNA binding protein HU-alpha
キーワードDNA BINDING PROTEIN / histone-like
機能・相同性
機能・相同性情報


HU-DNA complex / DnaA-HU complex / bacterial nucleoid DNA packaging / chromosome condensation / DNA replication initiation / structural constituent of chromatin / DNA repair / DNA-templated transcription / DNA damage response / DNA binding ...HU-DNA complex / DnaA-HU complex / bacterial nucleoid DNA packaging / chromosome condensation / DNA replication initiation / structural constituent of chromatin / DNA repair / DNA-templated transcription / DNA damage response / DNA binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
HU Protein; Chain A / IHF-like DNA-binding proteins / Histone-like DNA-binding protein, conserved site / Bacterial histone-like DNA-binding proteins signature. / Histone-like DNA-binding protein / Bacterial DNA-binding protein / bacterial (prokaryotic) histone like domain / Integration host factor (IHF)-like DNA-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein HU-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ramstein, J. / Hervouet, N. / Coste, F. / Zelwer, C. / Oberto, J. / Castaing, B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Evidence of a Thermal Unfolding Dimeric Intermediate for the Escherichia coli Histone-like HU Proteins: Thermodynamics and Structure.
著者: Ramstein, J. / Hervouet, N. / Coste, F. / Zelwer, C. / Oberto, J. / Castaing, B.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the homodimeric form alpha2 of the HU protein from E. coli
著者: Coste, F. / Hervouet, N. / Oberto, J. / Zelwer, C. / Castaing, B.
履歴
登録2002年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA binding protein HU-alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5501
ポリマ－9,5501
非ポリマー00
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: DNA binding protein HU-alpha

A: DNA binding protein HU-alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1002
ポリマ－19,1002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area7850 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)31.090, 55.340, 117.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 DNA binding protein HU-alpha / NS2 / HU-2


分子量: 9549.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HUPA / プラスミド: pJEShupA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0ACF0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, isopropanol, hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: Coste, F., (1999) Acta Cryst., D55, 1952.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→32 Å / Num. all: 4755 / Num. obs: 4607 / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 22.1 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 344 / Rsym value: 0.161
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 983947.18 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 485 10.5 %RANDOM
Rwork0.234 ---
all0.256 4755 --
obs0.234 4607 96 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.2065 Å2 / ksol: 0.358714 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.15 Å20 Å20 Å2
2--8.06 Å20 Å2
3---1.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数539 0 0 50 589
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.72.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 73 10 %
Rwork0.267 660 -
obs--94.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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