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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1msk | ||||||
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タイトル | METHIONINE SYNTHASE (ACTIVATION DOMAIN) | ||||||
要素 | COBALAMIN-DEPENDENT METHIONINE SYNTHASE | ||||||
キーワード | METHYLTRANSFERASE / TRANSFERASE / METHIONINE BIOSYNTHESIS / VITAMIN B12 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 methionine synthase / methionine synthase activity / homocysteine metabolic process / methionine biosynthetic process / cobalamin binding / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / methylation / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K12 (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Dixon, M.M. / Huang, S. / Matthews, R.G. / Ludwig, M.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 1996 タイトル: The structure of the C-terminal domain of methionine synthase: presenting S-adenosylmethionine for reductive methylation of B12. 著者: Dixon, M.M. / Huang, S. / Matthews, R.G. / Ludwig, M. #1: ジャーナル: Science / 年: 1994 タイトル: How a Protein Binds B12: A 3.0 A X-Ray Structure of B12-Binding Domains of Methionine Synthase 著者: Drennan, C.L. / Huang, S. / Drummond, J.T. / Matthews, R.G. / Ludwig, M.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1msk.cif.gz | 84.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1msk.ent.gz | 61.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1msk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1msk_validation.pdf.gz | 446.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1msk_full_validation.pdf.gz | 451.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1msk_validation.xml.gz | 8.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1msk_validation.cif.gz | 14 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/1msk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/1msk | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37749.168 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVATION DOMAIN, RESIDUES 897 - 1227 / 由来タイプ: 天然 詳細: GENERATED BY TRYPSIN CLEAVAGE OF THE METHIONINE SYNTHASE HOLOENZYME 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12, DH5AF'-P4B6.3 / 参照: UniProt: P13009, methionine synthase |
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#2: 化合物 | ChemComp-ACT / |
#3: 化合物 | ChemComp-SAM / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | THE ACTIVATION |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: ADSC / 検出器: AREA DETECTOR |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 28762 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.0532 / Net I/σ(I): 10.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→10 Å / σ(F): 0 詳細: TWO LOOPS, CONSISTING OF RESIDUES 965 - 967 AND 1035 - 1036, ARE DISORDERED, WITH AVERAGE MAIN-CHAIN B-FACTORS > 50.0 A**2. THREE RESIDUES AT THE C-TERMINAL END, 1225 - 1227, ARE DISORDERED, ...詳細: TWO LOOPS, CONSISTING OF RESIDUES 965 - 967 AND 1035 - 1036, ARE DISORDERED, WITH AVERAGE MAIN-CHAIN B-FACTORS > 50.0 A**2. THREE RESIDUES AT THE C-TERMINAL END, 1225 - 1227, ARE DISORDERED, WITH AVERAGE MAIN-CHAIN B-FACTORS > 50.0 A**2.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 21.94 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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