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- PDB-1msa: MANNOSE-SPECIFIC AGGLUTININ (LECTIN) FROM SNOWDROP (GALANTHUS NIV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1msa
タイトルMANNOSE-SPECIFIC AGGLUTININ (LECTIN) FROM SNOWDROP (GALANTHUS NIVALIS) BULBS COMPLEXED WITH METHYL-ALPHA-D-MANNOSIDE
要素AGGLUTININ
キーワードLECTIN (AGGLUTININ) / METHYL-ALPHA-D-MANNOSIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of defense response to virus / D-mannose binding / defense response / response to virus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Agglutinin, subunit A / Bulb-type lectin domain / Bulb-type lectin domain / Bulb-type lectin domain superfamily / Bulb-type lectin domain profile. / Bulb-type mannose-specific lectin / Orthogonal Prism / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
methyl alpha-D-mannopyranoside / Mannose-specific lectin
類似検索 - 構成要素
生物種Galanthus nivalis (植物)
手法X線回折 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Wright, C.S. / Hester, G.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Structure of mannose-specific snowdrop (Galanthus nivalis) lectin is representative of a new plant lectin family.
著者: Hester, G. / Kaku, H. / Goldstein, I.J. / Wright, C.S.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1991
タイトル: Biosynthesis, Primary Structure and Molecular Cloning of Snowdrop (Galanthus Nivalis) Lectin
著者: Van Damme, E.J.M. / Kaku, H. / Perini, F. / Goldstein, I.J. / Peeters, B. / Yagi, F. / Decock, B. / Peumans, W.J.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Results of Snowdrop (Galanthus Nivalis) Lectin
著者: Wright, C.S. / Kaku, H. / Goldstein, I.J.
履歴
登録1995年3月6日処理サイト: BNL
改定 1.01995年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AGGLUTININ
B: AGGLUTININ
C: AGGLUTININ
D: AGGLUTININ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,57616
ポリマ－48,2454
非ポリマー2,33012
水5,891327
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12390 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area17330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.820, 64.110, 62.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: GLY A 98 - THR A 99 OMEGA = 359.12 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: GLY B 98 - THR B 99 OMEGA = 0.90 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: GLY C 98 - THR C 99 OMEGA = 357.74 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: GLY D 98 - THR D 99 OMEGA = 0.32 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9276, 0.0673, 0.3675), (0.0852, -0.9197, 0.3834), (0.3638, 0.3869, 0.8473)138.12891, 58.3432, -39.4103
2given(-0.7148, 0.6717, -0.1946), (0.6718, 0.5821, -0.4581), (-0.1944, -0.4582, -0.8673)118.021, -18.3564, 109.0937
3given(0.6486, -0.7409, -0.1745), (-0.7414, -0.6668, 0.0754), (-0.1722, 0.0805, -0.9818)66.3521, 126.7221, 89.1897
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 1 .. A 109 B 1 .. B 109 0.360 M2 A 1 .. A 109 C 1 .. C 109 0.507 M3 A 1 .. A 109 D 1 .. D 109 0.568

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要素

#1: タンパク質
AGGLUTININ / SNOWDROP LECTIN


分子量: 12061.348 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Galanthus nivalis (植物) / 参照: UniProt: P30617
#2: 糖
ChemComp-MMA / methyl alpha-D-mannopyranoside / O1-METHYL-MANNOSE / methyl alpha-D-mannoside / methyl D-mannoside / methyl mannoside / メチルα-D-マンノピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 194.182 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C7H14O6
識別子タイププログラム
DManp[1Me]aCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
1-methyl-a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
o1-methyl-mannoseIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
由来についての詳細MOLECULE_NAME: GALANTHUS NIVALIS AGGLUTININ. THE SNOWDROP IS A REPRESENTATIVE OF THE PLANT FAMILY ...MOLECULE_NAME: GALANTHUS NIVALIS AGGLUTININ. THE SNOWDROP IS A REPRESENTATIVE OF THE PLANT FAMILY OF AMARYLLIDACEAE. THE PROTEIN IS ISOLATED FROM THE BULBS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.03 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
145 %ammonium sulfate11
20.5-1.0 MMe-alpha-Man11

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年2月20日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 23359 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.49 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射
*PLUS
最高解像度: 2.295 Å / Rmerge(I) obs: 0.044

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ソフトウェアPROVIDED BY MAXDデータ収集
X-PLOR3モデル構築
X-PLOR3精密化
ソフトウェアPROVIDED BY MAXDデータ削減
X-PLOR3位相決定
精密化解像度: 2.29→8 Å / σ(F): 0
詳細: THREONINE 99 HAS A PEPTIDE TORSION ANGLE WITH A CIS CONFORMATION. IN THE TOPOLOGY AND PARAMETER FILES USED FOR REFINEMENT A NEW RESIDUE CALLED CTH WAS INTRODUCED. THIS IS A THR RESIDUE WITH A ...詳細: THREONINE 99 HAS A PEPTIDE TORSION ANGLE WITH A CIS CONFORMATION. IN THE TOPOLOGY AND PARAMETER FILES USED FOR REFINEMENT A NEW RESIDUE CALLED CTH WAS INTRODUCED. THIS IS A THR RESIDUE WITH A NEW ATOM TYPE BEING A MAIN CHAIN NITROGEN ATOM WHICH IS INVOLVED IN A CIS PEPTIDE BOND.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 --
Rwork0.177 --
obs0.177 22685 91.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 18.15 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3392 0 156 327 3875
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.575
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.065
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.295 Å / Rfactor Rfree: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_dihedral_angle_d / Dev ideal: 27.24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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