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- PDB-1mrq: Crystal structure of human 20alpha-HSD in ternary complex with NA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mrq
タイトルCrystal structure of human 20alpha-HSD in ternary complex with NADP and 20alpha-hydroxy-progesterone
要素Aldo-keto reductase family 1 member C1
キーワードOXIDOREDUCTASE / 20alpha-HSD / hydroxysteroid dehydrogenase / progesterone / ternary complex
機能・相同性
機能・相同性情報


3-beta-hydroxy-5-beta-steroid dehydrogenase (NADP+) activity / 20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-alpha,20-alpha-dihydroxypregn-4-en-3-one dehydrogenase [NAD(P)+] activity / : / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / indanol dehydrogenase / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase / 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 3(or 17)beta-hydroxysteroid dehydrogenase ...3-beta-hydroxy-5-beta-steroid dehydrogenase (NADP+) activity / 20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-alpha,20-alpha-dihydroxypregn-4-en-3-one dehydrogenase [NAD(P)+] activity / : / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / indanol dehydrogenase / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase / 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 3(or 17)beta-hydroxysteroid dehydrogenase / indanol dehydrogenase activity / 3beta(or 20alpha)-hydroxysteroid dehydrogenase / 5-alpha-androstane-3-beta,17-beta-diol dehydrogenase (NADP+) activity / 3alpha-hydroxysteroid 3-dehydrogenase / cellular response to jasmonic acid stimulus / testosterone dehydrogenase (NADP+) activity / androsterone dehydrogenase [NAD(P)+] activity / ketosteroid monooxygenase activity / intestinal cholesterol absorption / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase (NAD+) activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / progesterone metabolic process / retinal metabolic process / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / carboxylic acid binding / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / : / bile acid metabolic process / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / bile acid binding / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / aldose reductase (NADPH) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / Prednisone ADME / prostaglandin metabolic process / bile acid and bile salt transport / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / digestion / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / cholesterol homeostasis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily ...Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PROGESTERONE / Aldo-keto reductase family 1 member C1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Couture, J.F. / Legrand, P. / Cantin, L. / Luu-The, V. / Labrie, F. / Breton, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Human 20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase: crystallographic and site-directed mutagenesis studies lead to the identification of an alternative binding site for C21-steroids.
著者: Couture, J.F. / Legrand, P. / Cantin, L. / Luu-The, V. / Labrie, F. / Breton, R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Expression, crystallization and preliminary X-ray analysis of human and rabbit 20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase in complex with NADP(H) and various steroid substrates
著者: Couture, J.F. / Cantin, L. / Legrand, P. / Luu-The, V. / Labrie, F. / Breton, R.
履歴
登録2002年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo-keto reductase family 1 member C1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9724
ポリマ－36,8361
非ポリマー1,1363
水5,783321
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.650, 83.540, 100.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase family 1 member C1 / 20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / Trans-1 / 2- dihydrobenzene-1 / 2-diol dehydrogenase / High- ...20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / Trans-1 / 2- dihydrobenzene-1 / 2-diol dehydrogenase / High-affinity hepatic bile acid-binding protein / HBAB / Chlordecone reductase homolog HAKRC / Dihydrodiol dehydrogenase 2 / DD2


分子量: 36836.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: liver / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q04828, 20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-STR / PROGESTERONE / プロゲステロン


分子量: 314.462 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30O2 / コメント: ホルモン*YM
#4: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, HEPES, ammonium sulfate, calcium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 mg/mlprotein1drop
210 mM1reservoirK2HPO4
31 mMEDTA1reservoir
41 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月16日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→20 Å / Num. obs: 43980 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 1.59→1.62 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique all: 1482 / % possible all: 60.6
反射
*PLUS
Num. obs: 44183 / % possible obs: 95.9 % / Num. measured all: 295545
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60.6 % / Num. unique obs: 1482 / Num. measured obs: 3622

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.07精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J96

1j96


解像度: 1.59→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 1.29 / SU ML: 0.048 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 1 / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19444 2202 5 %RANDOM
Rwork0.17291 ---
all-44183 --
obs-41981 96.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 7.686 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2593 0 75 321 2989
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0212736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.252.0013718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3195322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg10.31515474
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2407
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022048
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21370
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1080.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0960.233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4591.51619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.87122622
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.57131117
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5964.51096
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.632 Å / Rfactor Rfree error: 0.085 / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.204 115
Rwork0.178 2183
obs-1482
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.412 Å / Origin y: 39.494 Å / Origin z: 21.871 Å
111213212223313233
T0.0317 Å2-0.0101 Å2-0.0115 Å2-0.0453 Å20.0025 Å2--0.076 Å2
L0.4103 °2-0.1639 °20.0771 °2-1.1714 °2-0.2237 °2--0.7562 °2
S-0.019 Å °0.0003 Å °-0.0201 Å °-0.0707 Å °0.0345 Å °0.1287 Å °0.0131 Å °0.0063 Å °-0.0155 Å °
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.194 / Rfactor Rwork: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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