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- PDB-1mrp: FERRIC-BINDING PROTEIN FROM HAEMOPHILUS INFLUENZAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mrp
タイトルFERRIC-BINDING PROTEIN FROM HAEMOPHILUS INFLUENZAE
要素FERRIC IRON BINDING PROTEIN
キーワードIRON TRANSPORT / FERRIC IRON BINDING PROTEIN / PERIPLASMIC BINDING PROTEIN / TRANSFERRIN SUPERFAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane transport / iron ion transport / periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ferric binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Iron-utilization periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Bruns, C.M. / Nowalk, A.J. / Arvai, A.S. / Mctigue, M.A. / Vaughan, K.G. / Mietzner, T.A. / Mcree, D.E.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure of Haemophilus influenzae Fe(+3)-binding protein reveals convergent evolution within a superfamily.
著者: Bruns, C.M. / Nowalk, A.J. / Arvai, A.S. / McTigue, M.A. / Vaughan, K.G. / Mietzner, T.A. / McRee, D.E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Biochemical Characterization of a Haemophilus Influenzae Periplasmic Iron Transport Operon
著者: Adhikari, P. / Kirby, S.D. / Nowalk, A.J. / Veraldi, K.L. / Schryvers, A.B. / Mietzner, T.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Coordination of Iron by the Ferric Iron-Binding Protein of Pathogenic Neisseria is Homologous to the Transferrins
著者: Nowalk, A.J. / Tencza, S.B. / Mietzner, T.A.
履歴
登録1997年5月14日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERRIC IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9203
ポリマ－33,7691
非ポリマー1512
水2,990166
1
A: FERRIC IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子

A: FERRIC IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8406
ポリマ－67,5392
非ポリマー3024
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.194, 52.449, 41.255
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-469-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FERRIC IRON BINDING PROTEIN / FBP / HITA / HFBP / MAJOR IRON REGULATED PROTEIN / MIRP


分子量: 33769.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
細胞内の位置: PERIPLASMIC SPACE / 遺伝子: HITA / プラスミド: PBSJ1 / 遺伝子 (発現宿主): HITA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): H-1443 / 参照: UniProt: P35755
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化pH: 6.6
詳細: 20% PEG 4000, 400 MM IMIDAZOLE/MALATE PH 6.6, 200 MM NACL
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %PEG40001reservoir
2200 mM1reservoirNaCl
3400 mMimidazole/malate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 292 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 36442 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 1.54 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 54
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 54 % / Rmerge(I) obs: 0.282

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
TNT5E精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.6→50 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0
交差検証法: THROUGHOUT, EXCEPT FINAL ROUND OF REFINEMENT
σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 3163 8.7 %
Rwork0.174 --
all0.179 36442 -
obs0.179 36442 93.3 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 182.5 Å2 / ksol: 0.79 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2446 0 6 166 2618
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01525260.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.1234041.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d16.3915290
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.015701
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.023603
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.2425221.3
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0275410
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.175
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.28
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg16.390
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.023
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.66 Å / Rfactor all: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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