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- PDB-1mr8: MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8 FROM HUMAN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mr8
タイトルMIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8 FROM HUMAN
要素MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8
キーワードMETAL TRANSPORT / CALCIUM-BINDING PROTEIN / MAD / MIGRATION INHIBITORY FACTOR_ RELATED PROTEIN 8 / S100 PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


S100A8 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / Toll-like receptor 4 binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / leukocyte migration involved in inflammatory response ...S100A8 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / Toll-like receptor 4 binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / leukocyte migration involved in inflammatory response / peptide secretion / RAGE receptor binding / Regulation of TLR by endogenous ligand / astrocyte development / intermediate filament cytoskeleton / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / arachidonate binding / response to zinc ion / regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / defense response to fungus / endothelial cell migration / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / autophagy / calcium-dependent protein binding / positive regulation of inflammatory response / ER-Phagosome pathway / extracellular matrix / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / cytoskeleton / response to ethanol / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / : / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ishikawa, K. / Nakagawa, A. / Tanaka, I. / Nishihira, J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: The structure of human MRP8, a member of the S100 calcium-binding protein family, by MAD phasing at 1.9 A resolution.
著者: Ishikawa, K. / Nakagawa, A. / Tanaka, I. / Suzuki, M. / Nishihira, J.
履歴
登録1999年4月13日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8
B: MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8676
ポリマ－21,7072
非ポリマー1604
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area9860 Å2
手法PISA
2
A: MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8
B: MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8
ヘテロ分子

A: MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8
B: MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,73512
ポリマ－43,4144
非ポリマー3218
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area7790 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area17780 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.500, 52.500, 128.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.910629, 0.412598, -0.022762), (0.409931, 0.895053, -0.175603), (-0.05208, -0.16924, -0.984198)
ベクター: 34.756, -0.062, 74.858)

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要素

#1: タンパク質 MIGRATION INHIBITORY FACTOR-RELATED PROTEIN 8 / MRP8 / S100A8 / CALGRANULIN A


分子量: 10853.528 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Cell: LYMPHOCYTE / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P05109
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
解説: INITIAL DENSITY WAS OBTAINED BY THE MAD USING YTTERBIUM DERIVATIVE, THEN REFINED NATIVE STRUCUURE
結晶化pH: 6.2
詳細: 15%(W/V) PEG6000, 0.1M MES, 0.1M MES PH 6.2, 20MM CACL2
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
215 %(w/v)PEG60001reservoir
37 %(v/v)MPD1reservoir
40.1 MMES1reservoir
520 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→37 Å / Num. obs: 97834 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 12.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96.3
反射
*PLUS
Num. obs: 16285 / Num. measured all: 97834
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 2 Å / % possible obs: 88.5 % / Num. unique obs: 2129 / Num. measured obs: 10549

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1602 10.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 15822 93.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1470 0 4 103 1577
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.63
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.951.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.132
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.772
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.042.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 235 10.1 %
Rwork0.266 2093 -
obs--84.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAMETER.ELEMENTSTOPOLOGY.ELEMENTS
X-RAY DIFFRACTION3WATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.63
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Rfactor Rfree: 0.29 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rwork: 0.266

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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