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- PDB-1mp9: TBP from a mesothermophilic archaeon, Sulfolobus acidocaldarius -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mp9
タイトルTBP from a mesothermophilic archaeon, Sulfolobus acidocaldarius
要素TATA-binding protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION REGULATION / DNA-BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-templated transcription initiation / DNA-binding transcription factor activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
TATA-box binding protein, archaea / TATA-Binding Protein / TATA-Binding Protein / TATA-box binding protein / TATA-box binding protein, conserved site / Transcription factor TFIID (or TATA-binding protein, TBP) / Transcription factor TFIID repeat signature. / TBP domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TATA-box-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Koike, H. / Kawashima-Ohya, Y. / Yamasaki, T. / Clowney, L. / Katsuya, Y. / Suzuki, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Origins of Protein Stability Revealed by Comparing Crystal Structures of TATA Binding Proteins.
著者: Koike, H. / Kawashima-Ohya, Y. / Yamasaki, T. / Clowney, L. / Katsuya, Y. / Suzuki, M.
履歴
登録2002年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TATA-binding protein
B: TATA-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9972
ポリマ－44,9972
非ポリマー00
水5,495305
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area20980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.900, 80.400, 86.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-308-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TATA-binding protein / box A binding protein


分子量: 22498.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
プラスミド: pET21b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UWN7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: lithium sulfate, ammonium sulfate, citrate, 2-propanol, glycerol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 Mcitrate1reservoirpH5.6
21.0 M1reservoirLi2SO4
30.75 Mammonium sulfate1reservoir
42 %2-propanol1reservoir
530 %(v/v)glycerol1reservoir
610 mg/mlprotein1drop
70.1 MHEPES1droppH7.0
80.6 M1dropKCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL24XU / 波長: 0.834 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月21日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.834 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 61045 / Num. obs: 31120 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 0.2 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル解像度: 2→2.2 Å / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→10 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1501 -random
Rwork0.209 ---
obs0.209 29466 94.8 %-
all-29660 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3028 0 0 305 3333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
LS精密化 シェル解像度: 2→2.074 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.273 134
Rwork0.195 -
obs-2702
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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