[日本語] English
万見
- PDB-1mor: ISOMERASE DOMAIN OF GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE COMPLEXED WI... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mor
タイトルISOMERASE DOMAIN OF GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE COMPLEXED WITH GLUCOSE 6-PHOSPHATE
要素GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
キーワードGLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / protein N-linked glycosylation / fructose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Teplyakov, A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: The mechanism of sugar phosphate isomerization by glucosamine 6-phosphate synthase.
著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: The Mechanism of Sugar Phosphate Isomerization by Glucosamine 6-Phosphate Synthase
著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Erratum. Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 A Crystal Structure of the ...タイトル: Erratum. Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 A Crystal Structure of the Glutaminase Domain of Glucosamine 6-Phosphate Synthase
著者: Isupov, M.N. / Obmolova, G. / Butterworth, S. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Polikarpov, I. / Littlechild, J.A. / Teplyakov, A.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 A Crystal Structure of the Glutaminase Domain ...タイトル: Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 A Crystal Structure of the Glutaminase Domain of Glucosamine 6-Phosphate Synthase
著者: Isupov, M.N. / Obmolova, G. / Butterworth, S. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Polikarpov, I. / Littlechild, J.A. / Teplyakov, A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Two Domains of Glucosamine-6-Phosphate Synthase from Escherichia Coli
著者: Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Teplyakov, A.
履歴
登録1997年4月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_source ...chem_comp / diffrn_source / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6172
ポリマ－40,3571
非ポリマー2601
水4,017223
1
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2344
ポリマ－80,7142
非ポリマー5202
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area6250 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area23830 Å2
手法PISA
2
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,70312
ポリマ－242,1426
非ポリマー1,5616
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)146.100, 146.100, 173.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE SYNTHASE / L-GLUTAMINE\:D-FRUCTOSE-6P AMIDOTRANSFERASE


分子量: 40357.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: HFR 3000 / プラスミド: PMA200
遺伝子 (発現宿主): FRAGMENT "ISOMERASE DOMAIN" OF GLMS
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101
参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 糖 ChemComp-G6P / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / グルコ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 72 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 %MPD11
20.1 MMES11
30.5 Mammonium sulfate11
410 mMFru-6P11

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.912
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月28日 / 詳細: CYLINDRICAL MIRROR
放射モノクロメーター: GE(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 205104 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.593 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Num. obs: 55613

-
解析

ソフトウェア
名称分類
BLANCモデル構築
PROLSQ精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BLANC位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.191 --
obs-55294 99.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 31.1 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2820 0 16 223 3059
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0310.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0360.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it4.53
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it6.36
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it8.66
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it11.88
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1440.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1110.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1750.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.710
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor29.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.191 / Rfactor Rfree: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る