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万見
- PDB-1mn3: Cue domain of yeast Vps9p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mn3
タイトルCue domain of yeast Vps9p
要素Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / vacuole inheritance / Golgi to endosome transport / protein localization to endosome / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / endocytic vesicle / guanyl-nucleotide exchange factor activity / ubiquitin binding / small GTPase binding ...RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / vacuole inheritance / Golgi to endosome transport / protein localization to endosome / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / endocytic vesicle / guanyl-nucleotide exchange factor activity / ubiquitin binding / small GTPase binding / early endosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 9, CUE domain / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / CUE domain ...Vacuolar protein sorting-associated protein 9, CUE domain / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Prag, G. / Misra, S. / Jones, E. / Ghirlando, R. / Davies, B.A. / Horazdovsky, B.F. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Mechanism of Ubiquitin Recognition by the CUE Domain of Vps9p
著者: Prag, G. / Misra, S. / Jones, E.A. / Ghirlando, R. / Davies, B.A. / Horazdovsky, B.F. / Hurley, J.H.
履歴
登録2002年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2231
ポリマ－6,2231
非ポリマー00
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9

A: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4462
ポリマ－12,4462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+5/61
Buried area1740 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area7490 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.487, 70.487, 61.384
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VPS9


分子量: 6222.829 Da / 分子数: 1 / 断片: Cue domain (residues 398-451) / 変異: G440E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: VPS9 / プラスミド: pHis-parallel2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Rosetta / 参照: UniProt: P54787
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.21 %
解説: The number of unique reflections observed include Friedel pairs
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Ammonium Sulfate, Tris buffer, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
130 mg/mlprotein1drop
250 mM1dropNaCl
320 mMTris1droppH7.7
410 mMdithiothreitol1drop
51.9-2.1 Mammonium sulfate1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoirpH8.2-8.8

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.95645,0.97910,0.97924
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月13日
放射モノクロメーター: Sagitally focused Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.956451
20.97911
30.979241
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 7562 / Num. obs: 7325 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 24.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 39.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Num. unique all: 415 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 4327 / 冗長度: 23.5 % / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Num. unique obs: 415 / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 6.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS1.1精密化
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→43.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 763 10.4 %RANDOM
Rwork0.244 ---
all-7562 --
obs-7325 96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.9679 Å2 / ksol: 0.3658 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å25.75 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----0.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数425 0 0 31 456
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.362.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 91 8 %
Rwork0.302 1043 -
obs-1043 88.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 43.4 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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