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- PDB-1mlc: MONOCLONAL ANTIBODY FAB D44.1 RAISED AGAINST CHICKEN EGG-WHITE LY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mlc
タイトルMONOCLONAL ANTIBODY FAB D44.1 RAISED AGAINST CHICKEN EGG-WHITE LYSOZYME COMPLEXED WITH LYSOZYME
要素
  • HEN EGG WHITE LYSOZYME
  • IGG1-KAPPA D44.1 FAB (HEAVY CHAIN)
  • IGG1-KAPPA D44.1 FAB (LIGHT CHAIN)
キーワードCOMPLEX (ANTIBODY/ANTIGEN) / COMPLEX (ANTIBODY-ANTIGEN) / COMPLEX (ANTIBODY-ANTIGEN) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phagocytosis, recognition / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin complex, circulating / phagocytosis, engulfment / immunoglobulin mediated immune response / complement activation, classical pathway / antigen binding ...phagocytosis, recognition / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin complex, circulating / phagocytosis, engulfment / immunoglobulin mediated immune response / complement activation, classical pathway / antigen binding / positive regulation of phagocytosis / B cell differentiation / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / positive regulation of immune response / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / antibacterial humoral response / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / external side of plasma membrane / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme ...: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / Immunoglobulin kappa constant / Ig gamma-1 chain C region secreted form
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Braden, B.C. / Souchon, H. / Eisele, J.-L. / Bentley, G.A. / Bhat, T.N. / Navaza, J. / Poljak, R.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Three-dimensional structures of the free and the antigen-complexed Fab from monoclonal anti-lysozyme antibody D44.1.
著者: Braden, B.C. / Souchon, H. / Eisele, J.L. / Bentley, G.A. / Bhat, T.N. / Navaza, J. / Poljak, R.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of Two Antigen-Antibody (Lysozyme-Fab) Complexes
著者: Fischmann, T. / Souchon, H. / Riottot, M.-M. / Tello, D. / Poljak, R.J.
履歴
登録1995年3月10日処理サイト: BNL
改定 1.01995年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IGG1-KAPPA D44.1 FAB (LIGHT CHAIN)
B: IGG1-KAPPA D44.1 FAB (HEAVY CHAIN)
C: IGG1-KAPPA D44.1 FAB (LIGHT CHAIN)
D: IGG1-KAPPA D44.1 FAB (HEAVY CHAIN)
E: HEN EGG WHITE LYSOZYME
F: HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,3146
ポリマ－122,3146
非ポリマー00
水3,783210
1
A: IGG1-KAPPA D44.1 FAB (LIGHT CHAIN)
B: IGG1-KAPPA D44.1 FAB (HEAVY CHAIN)
E: HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1573
ポリマ－61,1573
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: IGG1-KAPPA D44.1 FAB (LIGHT CHAIN)
D: IGG1-KAPPA D44.1 FAB (HEAVY CHAIN)
F: HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1573
ポリマ－61,1573
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.700, 167.300, 84.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 8 / 2: CIS PROLINE - PRO A 95 / 3: CIS PROLINE - PRO A 141 / 4: CIS PROLINE - PRO B 150 / 5: CIS PROLINE - PRO B 152 / 6: CIS PROLINE - PRO B 192 / 7: CIS PROLINE - PRO C 8 / 8: CIS PROLINE - PRO C 95 / 9: CIS PROLINE - PRO C 141 / 10: CIS PROLINE - PRO D 150 / 11: CIS PROLINE - PRO D 152 / 12: CIS PROLINE - PRO D 192

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要素

#1: 抗体 IGG1-KAPPA D44.1 FAB (LIGHT CHAIN)


分子量: 23609.846 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P01837*PLUS
#2: 抗体 IGG1-KAPPA D44.1 FAB (HEAVY CHAIN)


分子量: 23215.848 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P01868*PLUS
#3: タンパク質 HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細VL RESIDUE SER 30 IS IN THE SECOND POSITION OF A II'-TYPE TURN. VL RESIDUE VAL 51 IS THE SECOND ...VL RESIDUE SER 30 IS IN THE SECOND POSITION OF A II'-TYPE TURN. VL RESIDUE VAL 51 IS THE SECOND RESIDUE (I+1) OF A MODIFIED GAMMA TURN (CLASS 3).
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.39 %
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
212 %(w/v)PEG40001drop
30.1 Mcitrate1drop

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 44729 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. measured all: 165512 / Rmerge(I) obs: 0.104

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
PROLSQ精密化
XDSデータ削減
精密化解像度: 2.5→7 Å / σ(F): 2
詳細: D44.1-HEL COMPLEX CRYSTALS HAVE TWO FAB-HEL COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT. COMPLEX NUMBER 1 INCLUDES CHAIN A (VL AND CL DOMAINS), CHAIN B (VH AND CH1 DOMAINS) AND CHAIN E (HEL). COMPLEX ...詳細: D44.1-HEL COMPLEX CRYSTALS HAVE TWO FAB-HEL COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT. COMPLEX NUMBER 1 INCLUDES CHAIN A (VL AND CL DOMAINS), CHAIN B (VH AND CH1 DOMAINS) AND CHAIN E (HEL). COMPLEX NUMBER 2 INCLUDES CHAIN C (VL AND CL DOMAINS) CHAIN D (VH AND CH1 DOMAINS) AND CHAIN F (HEL). THE CL C-TERMINAL RESIDUE CYS 214 OF COMPLEX NUMBER 1, THE CL C-TERMINAL RESIDUES LYS 213 AND CYS 214 AND CH1 RESIDUES GLY 130 - ASN 136, THR 195, AND VAL 214 HAVE NO ELECTRON DENSITY AND HAVE BEEN ASSIGNED OCCUPANCIES OF 0.01. IN ADDITION, THE 14 C-TERMINAL RESIDUES OF THE HEL OF COMPLEX NUMBER 1 ARE POORLY RESOLVED. ATOMIC POSITIONS FOR ATOMS OF THESE RESIDUES SHOULD BE CONSIDERED ARBITRARY.
Rfactor反射数
Rfree0.282 -
obs0.184 42713
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8582 0 0 210 8792
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0410.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0510.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.861
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr1670.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.220.4
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.270.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.230.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.43
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor23.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor20.120
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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