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- PDB-1mky: Structural Analysis of the Domain Interactions in Der, a Switch P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mky
タイトルStructural Analysis of the Domain Interactions in Der, a Switch Protein Containing Two GTPase Domains
要素Probable GTP-binding protein engA
キーワードLIGAND BINDING PROTEIN / GTPase / EngA / Der / KH-Domain / tandem G-domains
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal large subunit assembly / ribosome binding / GTP binding
類似検索 - 分子機能
GTP-binding protein EngA / EngA-type guanine nucleotide-binding (G) domain / EngA-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / GTPase Der, C-terminal KH-domain-like / KH-domain-like of EngA bacterial GTPase enzymes, C-terminal / K homology (KH) domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / K homology domain-like, alpha/beta ...GTP-binding protein EngA / EngA-type guanine nucleotide-binding (G) domain / EngA-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / GTPase Der, C-terminal KH-domain-like / KH-domain-like of EngA bacterial GTPase enzymes, C-terminal / K homology (KH) domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / K homology domain-like, alpha/beta / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / GTPase Der
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Robinson, V.L. / Hwang, J. / Fox, E. / Inouye, M. / Stock, A.M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Domain Arrangement of Der, a Switch Protein Containing Two GTPase Domains
著者: Robinson, V.L. / Hwang, J. / Fox, E. / Inouye, M. / Stock, A.M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: An essential GTPase, der, containing double GTP-binding domains from Escherichia coli and Thermotoga maritima.
著者: Hwang, J. / Inouye, M.
履歴
登録2002年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年2月4日Group: Database references / Other

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable GTP-binding protein engA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4557
ポリマ－50,5371
非ポリマー9186
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.137, 77.994, 96.597
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Probable GTP-binding protein engA


分子量: 50537.117 Da / 分子数: 1 / 断片: two GTPase domains / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: probable GTPase
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 834(pLysS) / 参照: UniProt: Q9X1F8
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10
詳細: sodium phosphate, potassium phosphate, 3-(cyclohexylamino)-1-propane sulphonic acid (CAPS), pH 10.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K, temperature 298K, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11.3 M1reservoirNaH2PO4
20.7 M1reservoirK2HPO4
350 mMCAPS1reservoirpH10.0
415 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
526 mg/mlprotein1drop
60.8 M1dropNaH2PO4
70.5 M1dropK2HPO4
850 mMCAPS1droppH10.0
915 mMbeta-mercaptoethanol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月4日
放射モノクロメーター: crystal monochromator + Si mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.07 Å / Num. all: 71418 / Num. obs: 69719 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / 冗長度: 10 % / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Num. unique all: 8929 / Rsym value: 0.361 / % possible all: 93.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 44093 / Num. measured all: 465562 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.01 Å / % possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.344

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→19.07 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 6899 -RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.208 71418 --
obs0.204 69719 10 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.39 Å2 / Baniso 11: 6.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3264 0 53 246 3563
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0.009

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.9-1.990.2668210.237831693.1
1.99-2.090.2457940.217862596.1
2.09-2.220.2538710.214868697.1
2.22-2.390.2528540.21875097.9
2.39-2.630.2578820.208880299
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.227 / Rfactor Rwork: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.86
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.01 Å / Rfactor Rfree: 0.264 / Rfactor Rwork: 0.239

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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