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- PDB-1mkx: THE CO-CRYSTAL STRUCTURE OF UNLIGANDED BOVINE ALPHA-THROMBIN AND ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mkx
タイトルTHE CO-CRYSTAL STRUCTURE OF UNLIGANDED BOVINE ALPHA-THROMBIN AND PRETHROMBIN-2: MOVEMENT OF THE YPPW SEGMENT AND ACTIVE SITE RESIDUES UPON LIGAND BINDING
要素
  • (ALPHA-THROMBIN) x 2
  • PRETHROMBIN-2
キーワードCOMPLEX (BLOOD COAGULATION/PROENZYME) / COMPLEX (BLOOD COAGULATION-PROENZYME) / THROMBIN / PRETHROMBIN-2 / PLASMA / SERINE PROTEASE / COMPLEX (BLOOD COAGULATION-PROENZYME) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


fibrinogen binding / thrombin / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / acute-phase response / platelet activation / : / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Malkowski, M.G. / Edwards, B.F.P.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: The co-crystal structure of unliganded bovine alpha-thrombin and prethrombin-2: movement of the Tyr-Pro-Pro-Trp segment and active site residues upon ligand binding.
著者: Malkowski, M.G. / Martin, P.D. / Guzik, J.C. / Edwards, B.F.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Bovine Thrombin Complexed with an Uncleavable Analog of Residues 7-19 of Fibrinogen a Alpha: Geometry of the Catalytic Triad and Interactions of the P1', P2', and P3' Substrate Residues
著者: Martin, P.D. / Malkowski, M.G. / Dimaio, J. / Konishi, Y. / Ni, F. / Edwards, B.F.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: The Isomorphous Structures of Prethrombin2, Hirugen-, and Ppack-Thrombin: Changes Accompanying Activation and Exosite Binding to Thrombin
著者: Vijayalakshmi, J. / Padmanabhan, K.P. / Mann, K.G. / Tulinsky, A.
履歴
登録1997年3月13日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN
H: ALPHA-THROMBIN
K: PRETHROMBIN-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9973
ポリマ－70,9973
非ポリマー00
水6,828379
1
L: ALPHA-THROMBIN
H: ALPHA-THROMBIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5082
ポリマ－35,5082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13110 Å2
手法PISA
2
K: PRETHROMBIN-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4901
ポリマ－35,4901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
L: ALPHA-THROMBIN
H: ALPHA-THROMBIN
K: PRETHROMBIN-2

L: ALPHA-THROMBIN
H: ALPHA-THROMBIN
K: PRETHROMBIN-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,9956
ポリマ－141,9956
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area13020 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area46340 Å2
手法PISA
4
K: PRETHROMBIN-2

K: PRETHROMBIN-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9792
ポリマ－70,9792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area25380 Å2
手法PISA
5
H: ALPHA-THROMBIN
K: PRETHROMBIN-2

H: ALPHA-THROMBIN
K: PRETHROMBIN-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,5244
ポリマ－130,5244
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area8360 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area44920 Å2
手法PISA
6
L: ALPHA-THROMBIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7351
ポリマ－5,7351
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.520, 87.990, 101.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細THERE ARE TWO INDEPENDENT COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT. COMPLEX I IS ALPHA THROMBIN, AND COMPLEX II IS PRETHROMBIN-2. ALPHA THROMBIN IN COMPLEX I HAS BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATORS *L* AND *H*, AND PRETHROMBIN-2 IN COMPLEX II HAS BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATOR *K*.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN


分子量: 5735.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN


分子量: 29772.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#3: タンパク質 PRETHROMBIN-2


分子量: 35489.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 %
結晶化pH: 5.8
詳細: 38% AMMONIUM SULFATE, 0.25M AMMONIUM PHOSPHATE, PH 5.8, 1% POLYETHYLENE GLYCOL 4000 (DROP ONLY).
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17 mg/mlprotein1drop
20.25 Mammonium phosphate1droppH6.0
338 %ammonium sulfate1reservoir
40.25 Mammonium phosphate1reservoirpH5.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→7 Å / Num. obs: 47039 / % possible obs: 75 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.101
反射
*PLUS
Num. measured all: 142959 / Rmerge(I) obs: 0.101

-
解析

ソフトウェア
名称分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→7 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.255 -
Rwork0.187 -
obs0.187 34872
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4636 0 0 379 5015
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.28
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.84
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.28
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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