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- PDB-1mk7: CRYSTAL STRUCTURE OF AN INTEGRIN BETA3-TALIN CHIMERA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mk7
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AN INTEGRIN BETA3-TALIN CHIMERA
要素
  • Integrin Beta3
  • TALIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FOCAL ADHESION / INTEGRIN BINDING / FERM DOMAIN / CYTOSKELETON / NPXY MOTIF / PTB DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / tube development / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / maintenance of postsynaptic specialization structure / regulation of extracellular matrix organization ...regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / tube development / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / maintenance of postsynaptic specialization structure / regulation of extracellular matrix organization / platelet alpha granule membrane / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / integrin alphav-beta3 complex / negative regulation of lipoprotein metabolic process / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / fibrinogen binding / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / negative regulation of lipid transport / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / Elastic fibre formation / cell-substrate junction assembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / positive regulation of bone resorption / platelet-derived growth factor receptor binding / mesodermal cell differentiation / glycinergic synapse / extracellular matrix binding / filopodium membrane / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / regulation of bone resorption / angiogenesis involved in wound healing / wound healing, spreading of epidermal cells / apoptotic cell clearance / positive regulation of fibroblast migration / integrin complex / cell adhesion mediated by integrin / smooth muscle cell migration / Molecules associated with elastic fibres / heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of smooth muscle cell migration / negative chemotaxis / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / Syndecan interactions / positive regulation of cell-matrix adhesion / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of osteoblast proliferation / protein disulfide isomerase activity / microvillus membrane / cell-substrate adhesion / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / fibronectin binding / lamellipodium membrane / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / blood coagulation, fibrin clot formation / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of T cell migration / coreceptor activity / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ruffle / Integrin signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substrate adhesion-dependent cell spreading / embryo implantation / cell adhesion molecule binding / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / protein kinase C binding / cell-matrix adhesion / response to activity / Signal transduction by L1 / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / wound healing / cellular response to mechanical stimulus / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cell-cell adhesion / MAP2K and MAPK activation / platelet activation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / structural constituent of cytoskeleton / platelet aggregation / integrin binding / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of fibroblast proliferation / ruffle membrane
類似検索 - 分子機能
: / Talin VBS2 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain ...: / Talin VBS2 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin, N-terminal F0 domain / : / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Talin IBS2B domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Acyl-CoA Binding Protein / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin EGF domain / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / FERM domain signature 2. / : / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin domain superfamily / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / PH-like domain superfamily / Roll / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-3 / Talin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Garcia-Alvarez, B. / De Pereda, J.M. / Calderwood, D.A. / Ulmer, T.S. / Critchley, D. / Campbell, I.D. / Ginsberg, M.H. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Structural Determinants of Integrin Recognition by Talin
著者: Garcia-Alvarez, B. / De Pereda, J.M. / Calderwood, D.A. / Ulmer, T.S. / Critchley, D. / Campbell, I.D. / Ginsberg, M.H. / Liddington, R.C.
履歴
登録2002年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE AUTHORS INFORMED THAT THE SEQUENCE OF CHICKEN TALIN IS NOT AVAILABLE IN ANY REFERENCE ...SEQUENCE AUTHORS INFORMED THAT THE SEQUENCE OF CHICKEN TALIN IS NOT AVAILABLE IN ANY REFERENCE DATABASE. THE SEQUENCE HAS BEEN DESCRIBED IN THE PUBLICATION: HEMMINGS, L., REES, D.J.G., OHANIAN, V., BOLTON, S.J., GILMORE, A.P., PATEL, N., PRIDDLE, H., TREVITHICK, J.E., HYNES, R.O., & CRITCHLEY, D.R. (1996). TALIN CONTAINS THREE ACTIN-BINDING SITES EACH OF WHICH IS ADJACENT TO A VINCULIN-BINDING SITE. J. CELL SCI., 109, 2715-2726.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin Beta3
B: TALIN
C: Integrin Beta3
D: TALIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8314
ポリマ－47,8314
非ポリマー00
水4,053225
1
A: Integrin Beta3
D: TALIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9162
ポリマ－23,9162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11760 Å2
手法PISA
2
B: TALIN
C: Integrin Beta3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9162
ポリマ－23,9162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.290, 114.900, 45.749
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.18, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO BIOLOGICAL HETERODIMERS OF INTEGRIN BETA3 AND TALIN. FIRST ONE IS FORMED BY CHAINS A AND D, AND THE SECOND BY CHAINS B AND C

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Integrin Beta3


分子量: 1764.912 Da / 分子数: 2 / 断片: PARTIAL CYTOPLASMIC TAIL (Residues 739-749) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Forms chimera with talin at the N-terminus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05106
#2: タンパク質 TALIN


分子量: 22150.656 Da / 分子数: 2
断片: F2 AND F3 SUBDOMAINS OF FERM DOMAIN (Residues 209-400)
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Forms chimera with Integrin Beta3 at the C-terminus / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P54939
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M TRIS-HCL, 18% (W/V) PEG-MME 2000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112.5 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.0
3150 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
50.1 MTris-HCl1reservoirpH7.0
612 %(w/w)PEG2000 MME1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.89 Å / Num. obs: 21774 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.21 % / Biso Wilson estimate: 12.8 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.199 / % possible all: 48.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. measured all: 68410 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 48.7 % / Rmerge(I) obs: 0.199

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4MOLREPモデル構築
CNS1.1精密化
CCP4位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MIX

1mix


解像度: 2.2→29.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1571 7.4 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 21363 85.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.3672 Å2 / ksol: 0.353863 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.98 Å20 Å20.74 Å2
2---1.98 Å20 Å2
3----1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3309 0 0 225 3534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 153 7.3 %
Rwork0.223 1946 -
obs--51 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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