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- PDB-1mij: Crystal Structure of the Homeo-prospero Domain of D. melanogaster... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mij
タイトルCrystal Structure of the Homeo-prospero Domain of D. melanogaster Prospero
要素Protein prospero
キーワードTRANSCRIPTION / homeodomain / DNA-binding domain / prospero domain / 4-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of R7 cell differentiation / asymmetric neuroblast division resulting in ganglion mother cell formation / dendrite guidance / ganglion mother cell fate determination / R7 cell fate commitment / cell dedifferentiation / basal cortex / male courtship behavior / regulation of neuroblast proliferation / asymmetric neuroblast division ...regulation of R7 cell differentiation / asymmetric neuroblast division resulting in ganglion mother cell formation / dendrite guidance / ganglion mother cell fate determination / R7 cell fate commitment / cell dedifferentiation / basal cortex / male courtship behavior / regulation of neuroblast proliferation / asymmetric neuroblast division / negative regulation of axonogenesis / neuroblast differentiation / axonogenesis involved in innervation / glial cell differentiation / apical cortex / peripheral nervous system development / regulation of protein localization to nucleus / regulation of DNA-binding transcription factor activity / dendrite morphogenesis / regulation of neuron differentiation / negative regulation of neuroblast proliferation / G1 to G0 transition / positive regulation of neuroblast proliferation / axon development / neuroblast proliferation / cell fate commitment / synapse assembly / axonogenesis / central nervous system development / axon guidance / protein localization / brain development / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / sensory perception of taste / nervous system development / cell cortex / regulation of gene expression / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Homeo-prospero domain / Homeo-prospero domain / Homeo-prospero domain superfamily / Prospero homeodomain family / Homeo-prospero domain / Homeo-Prospero domain profile. / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Homeobox protein prospero
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Ryter, J.M. / Doe, C.Q. / Matthews, B.W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structure of the DNA Binding Region of Prospero Reveals a Novel Homeo-Prospero Domain
著者: Ryter, J.M. / Doe, C.Q. / Matthews, B.W.
履歴
登録2002年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein prospero


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4541
ポリマ－18,4541
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.300, 49.900, 51.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein prospero


分子量: 18454.402 Da / 分子数: 1 / 断片: Homeo-prospero Domain (residues 1245-1396) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: PROS / プラスミド: PET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29617
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.51 %
結晶化温度: 323 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, Tris, n-tetradecyl beta-D-maltoside, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 323K
結晶化
*PLUS
pH: 7.9
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15.8 mg/mlprotein1drop
215 mMHEPES1droppH7.9
3150 mM1dropNaCl
410 %glycerol1drop
521 %PEG40001reservoir
6100 mMTris1reservoirpH8.5
70.01 mMn-tetradecyl-beta-D-maltoside1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9790, 0.9793, 0.9611
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月28日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97931
30.96111
反射解像度: 2.05→500 Å / Num. all: 11045 / Num. obs: 11045 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→500 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1081 -RANDOM
Rwork0.216 ---
all-11045 --
obs-11045 98 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1351 0 0 83 1434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005949
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.99462
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2612
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.2992.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
精密化
*PLUS
最低解像度: 500 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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