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万見
- PDB-1mi3: 1.8 Angstrom structure of xylose reductase from Candida tenuis in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mi3
タイトル1.8 Angstrom structure of xylose reductase from Candida tenuis in complex with NAD
要素xylose reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / aldo-keto reductase / beta-alpha barrel / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


D-xylose reductase [NAD(P)H] / D-xylose reductase (NADPH) activity / D-xylose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily ...Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida tenuis (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kavanagh, K.L. / Klimacek, M. / Nidetzky, B. / Wilson, D.K.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2003
タイトル: Structure of xylose reductase bound to NAD+ and the basis for single and dual co-substrate specificity in family 2 aldo-keto reductases
著者: Kavanagh, K.L. / Klimacek, M. / Nidetzky, B. / Wilson, D.K.
履歴
登録2002年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年11月6日Group: Structure summary
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: xylose reductase
B: xylose reductase
C: xylose reductase
D: xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,9028
ポリマ－144,2494
非ポリマー2,6544
水15,727873
1
A: xylose reductase
B: xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4514
ポリマ－72,1242
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area24400 Å2
手法PISA
2
C: xylose reductase
D: xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4514
ポリマ－72,1242
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4850 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area24390 Å2
手法PISA
3
A: xylose reductase
B: xylose reductase
ヘテロ分子

C: xylose reductase
D: xylose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,9028
ポリマ－144,2494
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1,-z+11
Buried area11190 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area47290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.202, 128.344, 79.949
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.75, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2400-

HOH

21B-2472-

HOH

31D-4408-

HOH

41D-4492-

HOH

51D-4522-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
xylose reductase / E.C.1.1.1.21 / NAD(P)H-DEPENDENT XYLOSE REDUCTASE / XR


分子量: 36062.199 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida tenuis (菌類) / 遺伝子: xylR / プラスミド: pBEAct.1i / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O74237, aldose reductase
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 873 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 32% PEG-ME 5K, 350 mM ammonium sulfate, 100 mM sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17 mg/mlprotein1drop
22.5 mMNAD+1drop
316 %(w/v)PEG5000 MME1drop
4175 mMammonium sulfate1drop
550 mMsodium citrate1droppH5.6
632 %(w/v)PEG5000 MME1reservoir
7350 mMammonium sulfate1reservoir
8100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年1月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 164527 / Num. obs: 162718 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.359 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 162716 / Num. measured all: 728917
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.02

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: unpublished model of XR mutant

解像度: 1.8→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2122 8175 -random
Rwork0.1828 ---
all0.1828 167717 --
obs0.1828 162716 5 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.979 Å20 Å2-4.544 Å2
2--2.304 Å20 Å2
3----1.324 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10128 0 176 873 11177
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.71
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 154541 / Rfactor Rfree: 0.212 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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