[日本語] English
- PDB-1mh1: SMALL G-PROTEIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mh1
タイトルSMALL G-PROTEIN
要素RAC1
キーワードGTP-BINDING / GTPASE / SMALL G-PROTEIN / RHO FAMILY / RAS SUPER FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 ...regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / engulfment of apoptotic cell / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / negative regulation of fibroblast migration / cell projection assembly / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / PCP/CE pathway / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of nitric oxide biosynthetic process / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / motor neuron axon guidance / regulation of lamellipodium assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / regulation of cell size / establishment or maintenance of cell polarity / DSCAM interactions / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / semaphorin-plexin signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / ficolin-1-rich granule membrane / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / localization / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / anatomical structure morphogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RHO GTPases activate PKNs / regulation of cell migration / positive regulation of microtubule polymerization / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / cell chemotaxis / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / VEGFR2 mediated vascular permeability / G protein activity / Signal transduction by L1 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / cell motility / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament organization / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / neuron migration / MAPK6/MAPK4 signaling / trans-Golgi network / Signaling by SCF-KIT / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / ruffle membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to wounding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / recycling endosome membrane / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / melanosome
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Hirshberg, M. / Stockley, R.W. / Dodson, G. / Webb, M.R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 1997
タイトル: The crystal structure of human rac1, a member of the rho-family complexed with a GTP analogue.
著者: Hirshberg, M. / Stockley, R.W. / Dodson, G. / Webb, M.R.
履歴
登録1997年1月21日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RAC1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0593
ポリマ-20,5131
非ポリマー5472
4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.440, 103.050, 43.673
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 RAC1


分子量: 20512.697 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1 - 184 / 変異: M1P, F78S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COMPLEXED WITH GUANOSINE-5'-(BETA,GAMMA-IMIDO) TRIPHOSPHATE (GPPNP)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHO / 遺伝子 (発現宿主): RHO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63000
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 %
結晶化pH: 6.8 / 詳細: pH 6.8
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
13-4 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
31 mM1dropMgCl2
41 mMdithiothreitol1drop
518-20 %PEG80001reservoir
625 mMTris-HCl1reservoir
710 mM1reservoirMgCl2
85 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 101 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 日付: 1994年12月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→51.3 Å / Num. obs: 42134 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.38→1.44 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 312780
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 821P
解像度: 1.38→10 Å /
Rfactor%反射
Rfree0.205 5 %
Rwork0.175 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1395 0 33 256 1684
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.175
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.543

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る