[日本語] English
万見
- PDB-1mg4: STRUCTURE OF N-TERMINAL DOUBLECORTIN DOMAIN FROM DCLK: WILD TYPE ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mg4
タイトルSTRUCTURE OF N-TERMINAL DOUBLECORTIN DOMAIN FROM DCLK: WILD TYPE PROTEIN
要素DOUBLECORTIN-LIKE KINASE (N-TERMINAL DOMAIN)
キーワードTRANSFERASE / DCX Domain / Doublecortin-like Kinase / Microtubule Bundling / Cortex Development
機能・相同性
機能・相同性情報


central nervous system projection neuron axonogenesis / axon extension / negative regulation of protein localization to nucleus / endosomal transport / dendrite morphogenesis / regulation of postsynapse assembly / protein localization to nucleus / forebrain development / central nervous system development / response to virus ...central nervous system projection neuron axonogenesis / axon extension / negative regulation of protein localization to nucleus / endosomal transport / dendrite morphogenesis / regulation of postsynapse assembly / protein localization to nucleus / forebrain development / central nervous system development / response to virus / neuron migration / nervous system development / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Doublecortin domain / Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Doublecortin domain / Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase DCLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.504 Å
データ登録者Kim, M.H. / Cierpickil, T. / Derewenda, U. / Krowarsch, D. / Feng, Y. / Devedjiev, Y. / Dauter, Z. / Walsh, C.A. / Otlewski, J. / Bushweller, J.H. / Derewenda, Z.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: The DCX-domain Tandems of Doublecortin and Doublecortin-like Kinase
著者: Kim, M.H. / Cierpickil, T. / Derewenda, U. / Krowarsch, D. / Feng, Y. / Devedjiev, Y. / Dauter, Z. / Walsh, C.A. / Otlewski, J. / Bushweller, J.H. / Derewenda, Z.
履歴
登録2002年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DOUBLECORTIN-LIKE KINASE (N-TERMINAL DOMAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0703
ポリマ－12,8781
非ポリマー1922
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.981, 29.621, 40.332
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A TANDEM OF N-TERMINAL AND C-TERMINAL DOMAINS

-
要素

#1: タンパク質 DOUBLECORTIN-LIKE KINASE (N-TERMINAL DOMAIN) / Doublecortin


分子量: 12877.623 Da / 分子数: 1 / 断片: (N-Terminal Domain), Residues 49-154 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15075
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.4 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: CITRATE BUFFER, AMMONIUM SULFATE, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
21.8-2.0 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoirpH5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9187 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月8日 / 詳細: Double crystal focusing mirrors
放射モノクロメーター: Si (III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 15460 / Num. obs: 15460 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 13.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1368 / % possible all: 85.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 47701
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 1.55 Å / % possible obs: 85.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MFW

1mfw


解像度: 1.504→19.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 3.745 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18694 770 5 %RANDOM
Rwork0.15297 ---
obs0.15472 15460 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.754 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1 Å20 Å20.57 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3----0.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.504→19.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数829 0 10 140 979
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.022847
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02761
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7341.9721144
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.09531776
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9453100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.98415162
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02920
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02178
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.260.3144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2230.3712
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.170.51
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.5123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.313
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2670.348
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2590.528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.361.5502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2242819
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6023345
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.064.5325
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.5772847
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.9332140
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.9482833
LS精密化 シェル解像度: 1.504→1.543 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.218 37
Rwork0.19 849
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.187 / Rfactor Rwork: 0.153
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る