登録情報 データベース : PDB / ID : 1md9 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル CRYSTAL STRUCTURE OF DhbE IN COMPLEX WITH DHB AND AMP 要素2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase 詳細 キーワード LIGASE / adenylation domain / peptide synthetase / antibiotic biosynthesis / siderophore formation機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
2,3-dihydroxybenzoate-[aryl-carrier protein] ligase / 2,3-dihydroxybenzoate--[aryl-carrier protein] ligase / siderophore biosynthetic process / ligase activity / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase / Rossmann fold - #980 / Luciferase; domain 3 / Luciferase; Domain 3 / ANL, C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 ... 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase / Rossmann fold - #980 / Luciferase; domain 3 / Luciferase; Domain 3 / ANL, C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Roll / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 ADENOSINE MONOPHOSPHATE / 2,3-DIHYDROXY-BENZOIC ACID / 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase 類似検索 - 構成要素生物種 Bacillus subtilis (枯草菌)手法 X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度 : 2.8 Å 詳細データ登録者 May, J.J. / Kessler, N. / Marahiel, M.A. / Stubbs, M.T. 引用ジャーナル : Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年 : 2002タイトル : Crystal structure of DhbE, an archetype for aryl acid activating domains of modular nonribosomal peptide synthetases.著者 : May, J.J. / Kessler, N. / Marahiel, M.A. / Stubbs, M.T. 履歴 登録 2002年8月7日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2002年9月11日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2008年4月28日 Group : Version format compliance改定 1.2 2011年7月13日 Group : Version format compliance改定 1.3 2017年10月11日 Group : Refinement description / カテゴリ : software
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