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- PDB-1mbm: NSP4 proteinase from Equine Arteritis Virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mbm
タイトルNSP4 proteinase from Equine Arteritis Virus
要素chymotrypsin-like serine protease
キーワードTRANSFERASE / serine proteinase / chymotrypsin-like proteinase / collapsed oxyanion hole
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type exopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / host cell membrane / RNA nuclease activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; P-Oリアーゼ類; - / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / endonuclease activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA helicase / ubiquitinyl hydrolase 1 ...serine-type exopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / host cell membrane / RNA nuclease activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; P-Oリアーゼ類; - / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / endonuclease activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA helicase / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / viral protein processing / lyase activity / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Chymotrypsin-like serine protease; domain 3 / Protein of unknown function DUF3756 / Equine arteritis virus, non-structural protein 1 / Nsp2, transmembrane domain / Replicase polyprotein 1ab / Nidovirus helicase, RING/Ubox like zinc-binding domain / Protein of unknown function (DUF3756) / Papain-like auto-proteinase / Nsp2, transmembrane domain / Replicase polyprotein 1ab regulatory domain ...Chymotrypsin-like serine protease; domain 3 / Protein of unknown function DUF3756 / Equine arteritis virus, non-structural protein 1 / Nsp2, transmembrane domain / Replicase polyprotein 1ab / Nidovirus helicase, RING/Ubox like zinc-binding domain / Protein of unknown function (DUF3756) / Papain-like auto-proteinase / Nsp2, transmembrane domain / Replicase polyprotein 1ab regulatory domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / Nonstructural protein 10, zinc-binding domain, arterivirus / NSP11, NendoU domain, arterivirus / NSP11, N-terminal, arterivirus / PRRSV nonstructural protein 11 N-terminal domain / Arteriviridae zinc-binding (AV ZBD) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease alpha (PCPalpha) domain / Arterivirus Nsp2, peptidase C33 / Equine arteritis virus peptidase S32 / Serine protease, chymotrypsin-like serine protease, C-terminal / Arterivirus NSP4 peptidase domain / Arterivirus papain-like cysteine protease beta (PCPbeta) domain / Arterivirus nonstructural protein 7 alpha / Arterivirus nsp7 alpha superfamily / Equine arterivirus Nsp2-type cysteine proteinase / Equine arteritis virus serine endopeptidase S32 / Arterivirus nonstructural protein 7 alpha / Arterivirus nsp4 proteinase domain profile. / Arterivirus nsp2 cysteine protease (AV CP) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease alpha (PCPalpha) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease beta (PCPbeta) domain profile. / Viral superfamily 1 RNA helicase core domain / Herpes Virus-1 / Arterivirus Nsp11 N-terminal/Coronavirus NSP15 middle domain / Arterivirus Nsp11 N-terminal/coronavirus NSP15 middle (AV-Nsp11N/CoV-Nsp15M) domain profile. / Nidoviral uridylate-specific endoribonuclease (NendoU) domain profile. / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain profile. / Endoribonuclease EndoU-like / NendoU domain, nidovirus / Coronavirus replicase NSP15, uridylate-specific endoribonuclease / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replicase polyprotein 1ab
類似検索 - 構成要素
生物種Equine arteritis virus (ウマ動脈炎ウイルス)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Barrette-Ng, I.H. / Ng, K.K.-S. / Mark, B.L. / van Aken, D. / Cherney, M.M. / Garen, C. / Kolodenko, Y. / Gorbalenya, A.E. / Snijder, E.J. / James, M.N.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structure of Arterivirus nsp4: the smallest chymotrypsin-like proteinase with an alpha/beta C-terminal extension and alternate conformations of the oxyanion hole
著者: Barrette-Ng, I.H. / Ng, K.K.-S. / Mark, B.L. / van Aken, D. / Cherney, M.M. / Garen, C. / Kolodenko, Y. / Gorbalenya, A.E. / Snijder, E.J. / James, M.N.G.
履歴
登録2002年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: chymotrypsin-like serine protease
B: chymotrypsin-like serine protease
C: chymotrypsin-like serine protease
D: chymotrypsin-like serine protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,5114
ポリマ－81,5114
非ポリマー00
水7,206400
1
A: chymotrypsin-like serine protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3781
ポリマ－20,3781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: chymotrypsin-like serine protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3781
ポリマ－20,3781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: chymotrypsin-like serine protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3781
ポリマ－20,3781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: chymotrypsin-like serine protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3781
ポリマ－20,3781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.612, 60.326, 62.637
Angle α, β, γ (deg.)74.08, 63.30, 66.18
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細protein is a monomer in solution

-
要素

#1: タンパク質
chymotrypsin-like serine protease / NSP4 Proteinase


分子量: 20377.699 Da / 分子数: 4 / 断片: Residues 1071-1268 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Equine arteritis virus (ウマ動脈炎ウイルス)
属: Arterivirus / 遺伝子: NSP4 / プラスミド: pMAL-c2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19811, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.25 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 8000, sodium cirate, ethylene glycol, sodium malonate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 105K
結晶化
*PLUS
pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 mg/mlprotein1drop
223 %(w/v)PEG2000 MME1reservoir
3100 mMTris1reservoirpH8.5
4100 %(w/v)ethylene glycol1reservoir
50.2 Mammonium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年9月20日 / 詳細: Osmic confocal mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 43171 / Num. obs: 43171 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique all: 4151 / Rsym value: 0.179 / % possible all: 91.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 16.2 Å / Num. measured all: 169296 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.5 % / Num. unique obs: 4151 / Num. measured obs: 15362 / Rmerge(I) obs: 0.179

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→16.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU ML: 135.62 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.247 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: TLS tensors were refined for each of the three domains in each of the four copies of the asymmetric unit
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2609 2161 5 %RANDOM
Rwork0.20441 ---
all0.208 43166 --
obs0.20726 43166 95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.565 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.64 Å2-0.89 Å20.28 Å2
2--2.07 Å20.35 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→16.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5597 0 0 400 5997
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0215709
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2711.9437805
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6493772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.34315926
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2944
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024270
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.32518
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.5741
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1330.378
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.537
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.85423826
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.04446155
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.05141883
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6961650
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 145 -
Rwork0.222 2851 -
obs-2851 91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.67110.6167-0.61253.178-0.96693.47270.1073-0.1141-0.12180.2591-0.2744-0.3175-0.22330.51450.16720.0913-0.0381-0.03310.03970.05760.135636.058729.160444.3244
22.85361.0584-0.39271.3843-0.32562.5640.0537-0.03940.070.1732-0.0550.0136-0.1783-0.24640.00140.10570.01640.02170.00650.02360.107819.429726.396147.4738
31.55190.1295-1.425-0.8305-0.46672.04410.11480.01920.37010.1328-0.00120.0126-0.4004-0.2942-0.11360.20180.00660.02620.14640.03410.15445.137224.465654.8345
43.418-0.3070.34351.13080.85883.1108-0.10860.0356-0.1433-0.06560.05160.2273-0.0107-0.23920.0570.27260.0636-0.01960.2405-0.02270.192347.681324.487926.5635
54.998-0.16960.88182.05763.35719.25120.03870.3263-0.003-0.383-0.1806-0.0495-0.8805-0.60140.14190.18040.07050.03270.1360.00870.083364.521421.653324.3603
61.5068-1.1556-2.36660.15663.98259.92830.13810.08950.3047-0.20190.04330.0614-0.55870.0484-0.18140.15230.00740.05570.13150.0130.16780.316516.246118.9832
74.77730.8688-0.58193.38950.1912.33210.2055-0.47460.41620.2735-0.24680.50470.0656-0.14870.04120.0818-0.05550.04730.0641-0.06590.175743.997451.652139.271
86.2311.7351.03142.24851.17023.52910.1866-0.78540.24580.3348-0.0937-0.05790.00920.1645-0.09290.0945-0.0082-0.00930.127-0.06060.106760.712755.205341.1405
93.5592.09964.66693.37485.164512.0905-0.07-0.0501-0.34060.17270.1133-0.04410.268-0.0612-0.04330.084-0.007-0.01890.0784-0.0160.161176.694560.349946.4569
103.599-0.979-0.13252.25090.29031.95260.07130.2073-0.0057-0.1187-0.0788-0.32330.06260.47170.00750.15050.0458-0.01160.2859-0.01380.156732.106946.522321.9151
114.7083-1.0965-0.7271.11760.39276.73320.15210.2716-0.048-0.08660.07980.08780.4860.2591-0.23190.09770.0041-0.0560.06020.00750.085415.580149.825618.237
120.96920.39981.1121.5241-1.61179.4380.14930.0444-0.3758-0.1486-0.0382-0.02080.657-0.2453-0.11110.1167-0.0104-0.02820.1040.05480.1749-0.110753.46411.2126
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA7 - 841 - 78
2X-RAY DIFFRACTION2AA85 - 15679 - 150
3X-RAY DIFFRACTION3AA157 - 203151 - 197
4X-RAY DIFFRACTION4BB7 - 841 - 78
5X-RAY DIFFRACTION5BB85 - 15679 - 150
6X-RAY DIFFRACTION6BB157 - 198151 - 192
7X-RAY DIFFRACTION7CC7 - 841 - 78
8X-RAY DIFFRACTION8CC85 - 15679 - 150
9X-RAY DIFFRACTION9CC157 - 197151 - 191
10X-RAY DIFFRACTION10DD9 - 843 - 78
11X-RAY DIFFRACTION11DD85 - 15679 - 150
12X-RAY DIFFRACTION12DD157 - 197151 - 191
精密化
*PLUS
最低解像度: 16.2 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.208 / Rfactor obs: 0.20726 / Rfactor Rfree: 0.261 / Rfactor Rwork: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.271
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.05 Å / Rfactor Rfree: 0.283 / Rfactor Rwork: 0.222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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