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- PDB-1mb8: Crystal Structure of the actin binding domain of plectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mb8
タイトルCrystal Structure of the actin binding domain of plectin
要素Plectin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN / ACTIN BINDING DOMAIN / INTEGRIN BETA4 HEMIDESMOSOMES / CYTOSKELETON / EPIDERMOLYSIS BULLOSA
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : ...protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of vascular permeability / dystroglycan binding / cellular response to hydrostatic pressure / fibroblast migration / costamere / T cell chemotaxis / cellular response to fluid shear stress / peripheral nervous system myelin maintenance / cardiac muscle cell development / adherens junction organization / myoblast differentiation / intermediate filament cytoskeleton / response to food / structural constituent of muscle / ankyrin binding / intermediate filament / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / sarcomere organization / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / brush border / sarcoplasm / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / establishment of skin barrier / skeletal muscle fiber development / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / wound healing / cell morphogenesis / multicellular organism growth / protein localization / structural constituent of cytoskeleton / sarcolemma / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / : / actin filament binding / myelin sheath / gene expression / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / axon / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain ...: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Plectin repeat / Plakin / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者de Pereda, J.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structural and Functional Analysis of the Actin Binding Domain of Plectin Suggests Alternative Mechanisms for Binding to F-Actin and Integrin Beta4
著者: Garcia-Alvarez, B. / Bobkov, A. / Sonnenberg, A. / de Pereda, J.M.
履歴
登録2002年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE AUTHOR INFORMED THAT THE HWRAE INSERTION HAS BEEN DESCRIBED IN MOUSE. AUTHOR ALSO INFORMED ...SEQUENCE AUTHOR INFORMED THAT THE HWRAE INSERTION HAS BEEN DESCRIBED IN MOUSE. AUTHOR ALSO INFORMED THAT RESIDUE ASN 149 IS CORRECT AND THAT THE CONFLICT ON THIS POSITION IS LIKELY DUE TO POLYMORPHISM.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4451
ポリマ－28,4451
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.597, 79.283, 82.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Plectin / HD1


分子量: 28444.568 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 59-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15149
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.2 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MTris1reservoirpH7.0
215 %(v/v)2-propanol1reservoir
320 mg/mlprotein1drop
420 mMTris1droppH7.0
5150 mM1dropNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→35 Å / Num. all: 12571 / Num. obs: 11486 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 12.9 Å2
反射 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / % possible all: 69.2
反射
*PLUS
最低解像度: 32 Å / % possible obs: 91.2 % / Num. measured all: 42883 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.23 Å / % possible obs: 61.4 % / Rmerge(I) obs: 0.319 / Mean I/σ(I) obs: 3.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→31.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 862 7.5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
all-12571 --
obs-11453 91.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.2332 Å2 / ksol: 0.310086 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.77 Å20 Å20 Å2
2--0.7 Å20 Å2
3---0.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→31.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2001 0 0 153 2154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.861.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.522.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 109 7.7 %
Rwork0.229 1314 -
obs-1423 69.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 32 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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