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- PDB-1m9f: X-ray crystal structure of Cyclophilin A/HIV-1 CA N-terminal doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m9f
タイトルX-ray crystal structure of Cyclophilin A/HIV-1 CA N-terminal domain (1-146) M-type H87A,A88M Complex.
要素
  • Cyclophilin A
  • HIV-1 Capsid
キーワードIsomerase/Viral protein / CAPSID / HIV-1 / CYCLOPHILIN A / ISOMERASE / ROTAMASE / Isomerase-Viral protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / Basigin interactions / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / viral budding via host ESCRT complex / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / negative regulation of protein phosphorylation / Calcineurin activates NFAT / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / neutrophil chemotaxis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of protein kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / positive regulation of protein secretion / peptidylprolyl isomerase / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / platelet activation / platelet aggregation / neuron differentiation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / integrin binding / unfolded protein binding / Platelet degranulation / protein folding / positive regulation of protein phosphorylation / cellular response to oxidative stress / viral nucleocapsid / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / host cell cytoplasm / positive regulation of MAPK cascade / viral translational frameshifting / focal adhesion / apoptotic process / Neutrophil degranulation / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / : ...Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / : / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Howard, B.R. / Vajdos, F.F. / Li, S. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural insights into the catalytic mechanism of cyclophilin A
著者: Howard, B.R. / Vajdos, F.F. / Li, S. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2002年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ...BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). Complex "A" consists of chains B and C; Complex "B" consists of chains A and D.
Remark 999SEQUENCE According to the authors, this apparent conflict is due to the use of HIV-1 strain NL4-3 ...SEQUENCE According to the authors, this apparent conflict is due to the use of HIV-1 strain NL4-3 which has a histidine at residue 120.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclophilin A
B: Cyclophilin A
C: HIV-1 Capsid
D: HIV-1 Capsid


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4684
ポリマ－68,4684
非ポリマー00
水10,377576
1
A: Cyclophilin A
D: HIV-1 Capsid


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2342
ポリマ－34,2342
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cyclophilin A
C: HIV-1 Capsid


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2342
ポリマ－34,2342
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area14880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.508, 110.941, 67.932
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cyclophilin A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / PPIase / Rotamase / Cyclosporin A-binding protein


分子量: 18036.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 HIV-1 Capsid


分子量: 16197.622 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal domain / Mutation: H87A,A88M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: CA / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q72497
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 576 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8K, Bicine, LiCl, Tris, Beta-mercaptoethanol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.4 mMCypA-CAN1drop
21 mMbeta-mercaptoethanol1drop
310 mMTris1droppH8.0
415-25 %(w/v)PEG80001reservoir
51 M1reservoirLiCl
6100 mMBicine1reservoirpH7.0-9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月22日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→20 Å / Num. all: 58422 / Num. obs: 56085 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 31.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.73→1.78 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.366 / Mean I/σ(I) obs: 15.9 / Num. unique all: 4548 / Rsym value: 0.366 / % possible all: 93
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 96 % / Num. measured all: 135448
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
REFMAC5精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1AK4

1ak4


解像度: 1.73→19.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 3.984 / SU ML: 1.13 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21965 5627 10.1 %RANDOM
Rwork0.16654 ---
obs0.17177 50245 96.03 %-
all-58422 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.478 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.86 Å20 Å2-0.1 Å2
2--1.45 Å20 Å2
3----0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→19.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4708 0 0 576 5284
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0214817
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024316
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.7941.9426501
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.668310097
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7663606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.40515896
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.180.2695
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.025390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0130.02952
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.31055
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.160.34396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.5841
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0930.53
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.325
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2130.369
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2440.568
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.59823018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.80434852
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.14621799
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.78931649
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.73→1.775 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.293 402
Rwork0.209 3587
obs-4548
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.73 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.172 / Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.73 Å / 最低解像度: 1.78 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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