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- PDB-1m8p: Crystal Structure of P. chrysogenum ATP Sulfurylase in the T-state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m8p
タイトルCrystal Structure of P. chrysogenum ATP Sulfurylase in the T-state
要素sulfate adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Rossmann fold / phosphosulfate binding / T-state
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfate assimilation via adenylyl sulfate reduction / sulfate assimilation, phosphoadenylyl sulfate reduction by phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin) / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / hydrogen sulfide biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sulfate adenylyltransferase / : / Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / Adenylyl-sulfate kinase ...Sulfate adenylyltransferase / : / Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / Adenylyl-sulfate kinase / Adenylylsulphate kinase / PUA-like superfamily / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3'-PHOSPHATE-ADENOSINE-5'-PHOSPHATE SULFATE / Sulfate adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Penicillium chrysogenum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者MacRae, I.J. / Segel, I.H. / Fisher, A.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Allosteric Inhibition via R-State Destabilization in ATP Sulfurylase from Penicillium chrysogenum
著者: MacRae, I.J. / Segel, I.H. / Fisher, A.J.
履歴
登録2002年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE AUTHORS state THAT Gly 369 is not an insertion into their sequence and that the original ...SEQUENCE AUTHORS state THAT Gly 369 is not an insertion into their sequence and that the original published sequence was missing this residue.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: sulfate adenylyltransferase
B: sulfate adenylyltransferase
C: sulfate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,7096
ポリマ－192,1873
非ポリマー1,5223
水8,251458
1
A: sulfate adenylyltransferase
B: sulfate adenylyltransferase
C: sulfate adenylyltransferase
ヘテロ分子

A: sulfate adenylyltransferase
B: sulfate adenylyltransferase
C: sulfate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,41912
ポリマ－384,3756
非ポリマー3,0446
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
手法PQS
2
A: sulfate adenylyltransferase
ヘテロ分子

B: sulfate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1404
ポリマ－128,1252
非ポリマー1,0152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area5480 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area47830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.449, 135.449, 234.587
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis:

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要素

#1: タンパク質 sulfate adenylyltransferase / atp-sulfurylase / sulfate adenylate transferase / SAT


分子量: 64062.492 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium chrysogenum (菌類) / プラスミド: pET-23a(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12650, sulfate adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PPS / 3'-PHOSPHATE-ADENOSINE-5'-PHOSPHATE SULFATE / PAPS


分子量: 507.264 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O13P2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 458 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.93 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, magnesium chloride, tris(hydroxymethyl)aminomethane, 3'-phosphoadenosine-5'-phosphosulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 67 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlATP sulfurylase1drop
25 mMPAPS1drop
30.2 mMEDTA1drop
410 mMTris1droppH8.0
510-14 %(w/v)PEG80001reservoir
6150-250 mM1reservoirMgCl2
7100 mMTris-HCl1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 77547 / Num. obs: 77547 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 63.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 8436 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 391636
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.2 % / Num. unique obs: 8436 / Num. measured obs: 26754

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I2D

1i2d


解像度: 2.6→29.33 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 186973.94 / Data cutoff high rms absF: 3186973.94 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 3968 5.2 %RANDOM
Rwork0.218 ---
all0.221 76621 --
obs0.218 76621 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.5433 Å2 / ksol: 0.318152 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.53 Å20.77 Å20 Å2
2---14.53 Å20 Å2
3---29.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13503 0 93 458 14054
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.821.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.622.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 626 5 %
Rwork0.316 11960 -
obs--98.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_TOP
X-RAY DIFFRACTION3PAPS.PARPAPS.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.67
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.05

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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