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- PDB-5c19: p97 variant 2 in the apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c19
タイトルp97 variant 2 in the apo state
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードHYDROLASE / AAA ATPase / ERAD / VCP / CDC48
機能・相同性
機能・相同性情報


: / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / cytoplasm protein quality control ...: / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / cytoplasm protein quality control / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / mitotic spindle disassembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Attachment and Entry / ERAD pathway / lipid droplet / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / establishment of protein localization / Defective CFTR causes cystic fibrosis / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Translesion Synthesis by POLH / ADP binding / ABC-family proteins mediated transport / autophagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein catabolic process / Aggrephagy / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / Neddylation / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : ...Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Haenzelmann, P. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of ATP Hydrolysis and Intersubunit Signaling in the AAA+ ATPase p97.
著者: Hanzelmann, P. / Schindelin, H.
履歴
登録2015年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)536,56518
ポリマ－535,4126
非ポリマー1,15312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area43600 Å2
ΔGint-331 kcal/mol
Surface area176400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.665, 165.780, 243.992
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 89235.352 Da / 分子数: 6 / 変異: N750D, R753D, M757D, Q760D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% PEG 4000, 0.15 M ammonium sulfate, 0.1 M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.2→49.13 Å / Num. obs: 41484 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 130.75 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.259 / Rpim(I) all: 0.107 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 277534
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
4.2-4.3771.1971.83240046130.680.484100
15.14-49.135.30.04430.650759620.9970.02196.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Aimless0.3.8データスケーリング
MxCuBEデータ収集
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CF3

3cf3


解像度: 4.2→49.129 Å / SU ML: 0.67 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3023 2071 5 %
Rwork0.2369 39342 -
obs0.2402 41413 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 533.82 Å2 / Biso mean: 181.0739 Å2 / Biso min: 34.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.2→49.129 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32717 0 60 0 32777
Biso mean--126.51 --
残基数----4191
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00233297
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59744983
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0385073
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035960
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1412814
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.2001-4.29780.37711370.322925902727100
4.2978-4.40520.3781350.304825732708100
4.4052-4.52420.32571370.280726042741100
4.5242-4.65730.32791360.267425742710100
4.6573-4.80750.34061360.272325932729100
4.8075-4.97910.32161370.261125932730100
4.9791-5.17830.34681380.269326212759100
5.1783-5.41370.3311360.265125862722100
5.4137-5.69870.371380.265826222760100
5.6987-6.05510.34821370.278325992736100
6.0551-6.52170.34511380.253226372775100
6.5217-7.17620.35051390.243826402779100
7.1762-8.21040.27551400.209526462786100
8.2104-10.32840.21161410.174326832824100
10.3284-49.13240.24181460.18672781292799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.22692.80340.86783.63822.12796.37510.6277-1.6028-0.41130.5296-0.9018-0.3050.46410.03190.23011.04190.0015-0.15341.55110.0581.2841120.145214.606524.884
23.98790.8712-0.50293.3802-3.21867.785-0.0498-0.3820.48520.2214-0.27630.1935-0.86920.38790.28020.91280.09720.01840.9386-0.06421.302197.51714.24239.257
30.8707-0.4175-0.64911.97490.23493.48130.0117-0.0922-0.48160.0861-0.1628-0.30440.40510.60880.0920.86410.1709-0.08691.080.28141.618396.9426-22.19794.2012
43.1978-1.5062-2.86011.34140.93912.55280.4049-2.652-0.1634-1.92460.1783-1.29620.2932-0.1412-0.77962.13820.18510.6473.2310.36782.059167.224914.987454.9019
53.64330.16250.22063.3087-2.03242.06920.1189-1.7954-0.15820.868-0.2564-0.0263-0.42290.48780.03541.11070.08990.1441.62390.11661.180166.049116.641629.5566
65.4606-1.2773-0.24131.41170.39781.15150.2275-0.4628-0.2425-0.0742-0.0360.04610.3798-0.1352-0.21510.8993-0.0843-0.17570.85950.27271.195663.9721-21.601320.5483
77.6011-2.05872.86713.9839-0.92356.390.4266-0.56020.158-0.07740.02930.3195-0.28260.2945-0.39790.9408-0.0151-0.05570.9004-0.01781.709413.858927.027317.7472
84.1768-2.0938-2.83246.86651.16522.5802-0.7599-1.626-0.88610.6672-0.5456-0.45681.1431.59580.11531.0607-0.0218-0.10191.77110.59731.741840.009718.292717.4705
99.83140.72622.44770.35921.44013.2786-0.0281-0.5819-0.9412-0.332-0.1408-0.1410.06510.03480.28341.0406-0.13690.03550.9424-0.03341.590839.064620.74342.3541
101.9805-1.97241.89461.8789-1.98144.10830.0489-0.5478-0.14940.3141-0.01950.2753-0.1489-0.2093-0.22991.0041-0.10920.18941.1049-0.03322.304237.2057-9.6245.0199
116.59221.74961.85331.3714-0.79851.88990.036-0.3156-0.1375-0.30890.10470.04850.5996-0.3151-0.20851.283-0.1238-0.07230.88920.06411.958936.9951-20.46751.496
126.752-3.79013.90794.9383-2.26173.46140.29981.10392.2426-1.5027-0.5806-0.71931.1853-0.29770.79081.2793-0.45-0.04771.47490.26451.79724.9297-24.7895-10.5783
136.8432-0.408-2.04774.1312.74567.60560.11910.622-0.3755-0.4828-0.10370.3448-0.1403-1.4230.34981.3626-0.2254-0.47371.4110.12631.432232.324626.3496-24.5904
146.0179-2.2478-1.26674.20252.56326.9868-0.61441.37631.2951-0.81540.1661-0.5312-0.70250.945-0.74681.1371-0.18950.10311.006-0.19050.803849.772331.2008-17.1897
155.3499-1.0373-2.60473.18142.05862.923-0.16570.048-1.2686-0.0785-0.03270.67050.7604-0.80390.14991.14890.00080.08511.17450.09651.175241.159920.071-26.6356
164.3751-0.806-2.26851.61552.20084.1884-0.49411.48261.8318-1.51370.5704-1.4318-0.4137-0.9416-0.44741.86720.0075-0.18732.03680.36091.977946.56827.1878-58.5304
172.590.21250.12333.2626-0.23070.9016-0.24320.6265-0.588-0.2270.1530.4928-0.3936-0.5869-0.15771.3930.0569-0.37741.2876-0.03152.049935.2787-3.2877-30.8969
183.871.56910.39865.1195-0.03834.59510.0780.0263-1.2311-0.22950.28190.48140.4193-0.8025-0.02141.08780.0682-0.43481.0501-0.03332.212640.8512-12.9044-22.0688
193.7386-0.8545-2.0264.4713-1.26551.68-0.43591.5718-1.3345-0.2355-0.08271.6582-0.5646-1.9271-0.07192.0786-0.1506-0.71441.5847-0.5391.448536.4113-15.0321-55.727
203.68342.61440.72224.9023-0.21620.2829-0.26341.6222-1.9617-1.25440.8605-0.80910.18890.31163.20771.66170.0989-0.31251.26510.00862.298338.0916-23.4933-45.1831
215.6222-0.0647-1.75850.91470.30650.6255-0.82870.4552-2.3491-1.29940.11130.33931.13640.2723-0.40972.6557-0.474-0.15411.73550.79121.946767.501629.5936-72.984
223.74240.9313-2.5950.1387-0.70921.55550.57671.04480.66120.5516-0.3519-0.5868-0.8952-0.16720.05372.0565-0.2515-0.2581.83920.60261.410882.734833.8283-67.5431
233.8726-0.6015-1.69854.00970.46382.30080.07340.39130.2785-0.3251-0.195-0.6312-0.0887-0.10420.06461.2938-0.03660.00250.98640.13191.260373.699623.8917-43.3819
244.81160.369-0.34953.2312-1.19251.2590.28140.97690.3925-0.6980.13510.3714-0.0551-0.7643-0.56851.75990.2575-0.31311.1729-0.09730.786666.4693-3.5793-49.303
254.6468-2.1263-3.20521.60452.53444.68770.43010.6321-0.6306-0.5817-0.14090.3660.36390.283-0.10381.1540.0809-0.26321.0603-0.10020.637173.845-17.9223-52.1848
263.6842-0.11422.56641.9121-0.3941.70020.51721.79111.44560.00010.2389-0.5339-0.10991.8666-0.4791.88590.21120.52292.65670.0413.0334128.626725.1048-34.7811
273.7925-2.91251.04933.3516-1.15934.92030.42660.11860.9076-0.7164-0.4977-1.30030.68360.2490.0691.15990.01060.16080.6712-0.01821.2984101.533118.9986-25.4247
282.5234-1.24041.75491.38210.20972.9939-0.34280.3463-0.11250.0540.0066-0.10860.28780.35160.40751.13950.08010.19080.88470.11141.3445100.1166-16.5095-30.6031
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 21 through 225 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 226 through 448 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 449 through 774 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 21 through 150 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 151 through 448 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 449 through 772 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 21 through 209 )C0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 210 through 262 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 263 through 448 )C0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 449 through 585 )C0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 586 through 683 )C0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 684 through 769 )C0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 197 through 269 )D0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 270 through 318 )D0
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 319 through 407 )D0
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 408 through 448 )D0
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 449 through 569 )D0
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 570 through 649 )D0
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 650 through 706 )D0
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 707 through 772 )D0
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'E' and (resid 21 through 104 )E0
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'E' and (resid 105 through 225 )E0
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'E' and (resid 226 through 448 )E0
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'E' and (resid 449 through 586 )E0
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'E' and (resid 587 through 763 )E0
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'F' and (resid 21 through 209 )F0
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'F' and (resid 210 through 448 )F0
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'F' and (resid 449 through 763 )F0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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