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- PDB-1m7x: The X-ray Crystallographic Structure of Branching Enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m7x
タイトルThe X-ray Crystallographic Structure of Branching Enzyme
要素1,4-alpha-glucan Branching Enzyme
キーワードTRANSFERASE / alpha/Beta barrel / beta sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


cation binding / 1,4-alpha-glucan branching enzyme / : / 1,4-alpha-glucan branching enzyme activity / glycogen biosynthetic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / DNA damage response / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / alpha-1,4-glucan branching enzyme GlgB, N-terminal domain / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme, GlgB / Glycogen branching enzyme GlgB, N-terminal Early set domain / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain ...: / alpha-1,4-glucan branching enzyme GlgB, N-terminal domain / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme, GlgB / Glycogen branching enzyme GlgB, N-terminal Early set domain / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散, 単一同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Abad, M.C. / Binderup, K. / Rios-Steiner, J. / Arni, R.K. / Preiss, J. / Geiger, J.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2002
タイトル: The X-ray crystallographic structure of Escherichia coli branching enzyme
著者: Abad, M.C. / Binderup, K. / Rios-Steiner, J. / Arni, R.K. / Preiss, J. / Geiger, J.H.
履歴
登録2002年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1,4-alpha-glucan Branching Enzyme
B: 1,4-alpha-glucan Branching Enzyme
C: 1,4-alpha-glucan Branching Enzyme
D: 1,4-alpha-glucan Branching Enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,1814
ポリマ-287,1814
非ポリマー00
20,5731142
1
A: 1,4-alpha-glucan Branching Enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7951
ポリマ-71,7951
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 1,4-alpha-glucan Branching Enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7951
ポリマ-71,7951
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: 1,4-alpha-glucan Branching Enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7951
ポリマ-71,7951
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: 1,4-alpha-glucan Branching Enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7951
ポリマ-71,7951
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.475, 102.619, 185.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
1,4-alpha-glucan Branching Enzyme / Glycogen branching enzyme


分子量: 71795.234 Da / 分子数: 4 / 断片: Residues 113-728 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07762, 1,4-alpha-glucan branching enzyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1142 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: Hepes, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 mMsodium HEPES1droppH7.5
25 mg/mlprotein1drop
3100 mMsodium HEPES1reservoirpH7.20

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11161
21161
31161
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.97794
シンクロトロンAPS 17-ID20.97938
回転陽極RIGAKU RU20031.5418
検出器
タイプID検出器日付
CUSTOM-MADE1CCD2000年3月23日
MARRESEARCH2CCD2000年9月20日
RIGAKU RAXIS IV3IMAGE PLATE2000年6月20日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1CRYSTALSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2CRYSTALSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3osmic focusing opticsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.977941
20.979381
31.54181
反射解像度: 2.3→35 Å / Num. all: 152002 / Num. obs: 151550 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
最低解像度: 35 Å / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
dphasesモデル構築
SHARP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
DPHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散, 単一同系置換
解像度: 2.3→35 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2653 11792 random
Rwork0.2 --
all-151979 -
obs-136475 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19230 0 0 1142 20372
精密化
*PLUS
最低解像度: 35 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.265 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.0075
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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