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万見
- PDB-1m7t: Solution Structure and Dynamics of the Human-Escherichia coli Thi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m7t
タイトルSolution Structure and Dynamics of the Human-Escherichia coli Thioredoxin Chimera: Insights into Thermodynamic Stability
要素Chimera of Human and E. coli thioredoxin
キーワードELECTRON TRANSPORT / chimera / human / E. coli / dynamics / stability
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding ...positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to nitric oxide / Detoxification of Reactive Oxygen Species / DNA polymerase processivity factor activity / The NLRP3 inflammasome / protein-disulfide reductase activity / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to radiation / Oxidative Stress Induced Senescence / oxidoreductase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin 1 / Thioredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / see publication
データ登録者Dangi, B. / Dobrodumov, A.V. / Louis, J.M. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Solution Structure and Dynamics of the Human-Escherichia coli Thioredoxin Chimera: Insights into Thermodynamic Stability
著者: Dangi, B. / Dobrodumov, A.V. / Louis, J.M. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録2002年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera of Human and E. coli thioredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6941
ポリマ－11,6941
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 100Back calculated data agree with experimental NOESY spectrum,structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy,target function
代表モデルモデル #21closest to the average, minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Chimera of Human and E. coli thioredoxin


分子量: 11693.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera consists of residues 1-66 from human, residues 67-107 from E. coli.
由来: (組換発現) Homo sapiens, Escherichia coli / プラスミド: pET 11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P10599, UniProt: P00274
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCO
121HN(CA)CB
13115N TOCSY-HSQC
141(H)CCH-TOCSY
151H(CCO)NH-TOCSY
161C(CO)NH-TOCSY

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試料調製

詳細内容: 1 mM protein in 100 mM sodium phosphate buffer (pH 7.0), 20 M EDTA, 0.02% sodium azide, and 10% D2O.
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 7 / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker DMXBrukerDMX6003
Bruker DRXBrukerDRX8004

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解析

NMR software
名称バージョン分類
DYANA1.5構造決定
XPLOR精密化
精密化手法: see publication / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average, minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Back calculated data agree with experimental NOESY spectrum,structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures ...コンフォーマー選択の基準: Back calculated data agree with experimental NOESY spectrum,structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy,target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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