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- PDB-1m72: Crystal Structure of Caspase-1 from Spodoptera frugiperda -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m72
タイトルCrystal Structure of Caspase-1 from Spodoptera frugiperda
要素
  • Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone
  • Caspase-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / CASPASE / CYSTEINE PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of neuron apoptotic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-Asp-Glu-Val-Asp-CMK / Caspase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Forsyth, C.M. / Lemongello, D. / Friesen, P.D. / Fisher, A.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of an invertebrate caspase.
著者: Forsyth, C.M. / Lemongello, D. / LaCount, D.J. / Friesen, P.D. / Fisher, A.J.
履歴
登録2002年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-1
D: Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone
B: Caspase-1
E: Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone
C: Caspase-1
F: Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,39114
ポリマ－93,8946
非ポリマー4978
水5,729318
1
A: Caspase-1
D: Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone
B: Caspase-1
E: Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8448
ポリマ－62,5964
非ポリマー2484
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8630 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area19320 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-1
F: Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone
ヘテロ分子

C: Caspase-1
F: Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,09312
ポリマ－62,5964
非ポリマー4978
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)151.730, 151.730, 79.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1262-

HOH

詳細Biological assembly is dimer of dimers. Chains A and B make up one biological assembly unit. Chain C and its crystallographic 2-fold (x-y,-y,-z+1/3) related chain make up another biological assembly.

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要素

#1: タンパク質 Caspase-1


分子量: 30763.057 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
プラスミド: pET22b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P89116, caspase-1
#2: タンパク質・ペプチド Ace-Asp-Glu-Val-Asp-chloromethylketone


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 534.946 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide is a synthetic tetrapeptide inhibitor. / 参照: Ac-Asp-Glu-Val-Asp-CMK
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6M Ammonium Sulfate, 2% PEG 1000, 0.1M sodium HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 9 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 mMTris1droppH9.0
210 mg/mlprotein1drop
31.6 mMammonium sulfate1reservoir
42 %PEG10001reservoir
50.1 %HEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月30日 / 詳細: 16 pole wiggler
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 45896 / Num. obs: 45896 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.94 % / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 3012 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 45879 / % possible obs: 97.6 % / Num. measured all: 100942
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 % / Mean I/σ(I) obs: 2.98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CP3

1cp3


解像度: 2.3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2395527.33 / Data cutoff high rms absF: 2395527.33 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 2190 4.7 %RANDOM
Rwork0.183 ---
all0.186 45879 --
obs0.183 45879 97.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.3924 Å2 / ksol: 0.356485 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.64 Å26.81 Å20 Å2
2--1.64 Å20 Å2
3----3.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6083 0 32 318 6433
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.17
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 351 4.7 %
Rwork0.224 7162 -
obs--96.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CMK_PAR.TXT
X-RAY DIFFRACTION4EG.PAR
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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