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- PDB-1i51: CRYSTAL STRUCTURE OF CASPASE-7 COMPLEXED WITH XIAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i51
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CASPASE-7 COMPLEXED WITH XIAP
要素
  • CASPASE-7 SUBUNIT P11
  • CASPASE-7 SUBUNIT P20
  • X-LINKED INHIBITOR OF APOPTOSIS PROTEIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protease / caspase / IAP / apoptosis / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of protein linear polyubiquitination / copper ion homeostasis / regulation of BMP signaling pathway / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to staurosporine ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of protein linear polyubiquitination / copper ion homeostasis / regulation of BMP signaling pathway / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to staurosporine / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of type I interferon production / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to UV / striated muscle cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / protein serine/threonine kinase binding / Regulation of PTEN localization / protein maturation / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / positive regulation of JNK cascade / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Regulation of TNFR1 signaling / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein processing / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / fibrillar center / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cell cycle / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / : / Caspase-like / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat ...XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / : / Caspase-like / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Death-like domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase-7 / E3 ubiquitin-protein ligase XIAP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Chai, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structural basis of caspase-7 inhibition by XIAP.
著者: Chai, J. / Shiozaki, E. / Srinivasula, S.M. / Wu, Q. / Datta, P. / Alnemri, E.S. / Shi, Y. / Dataa, P.
履歴
登録2001年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASPASE-7 SUBUNIT P20
B: CASPASE-7 SUBUNIT P11
C: CASPASE-7 SUBUNIT P20
D: CASPASE-7 SUBUNIT P11
E: X-LINKED INHIBITOR OF APOPTOSIS PROTEIN
F: X-LINKED INHIBITOR OF APOPTOSIS PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,9246
ポリマ－84,9246
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16380 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area18920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.6, 89.6, 185.5
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細Each asymmetric unit contains an active biological unit.

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要素

#1: タンパク質 CASPASE-7 SUBUNIT P20


分子量: 16635.064 Da / 分子数: 2 / 変異: D169A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7 / プラスミド: PET21B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P55210, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 CASPASE-7 SUBUNIT P11


分子量: 12152.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7 / プラスミド: PET21B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P55210, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質 X-LINKED INHIBITOR OF APOPTOSIS PROTEIN / XIAP


分子量: 13674.329 Da / 分子数: 2 / Fragment: XIAP-BIR2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XIAP / プラスミド: PGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P98170

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate, PEG4000, Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
225 mMTris1reservoirpH8.0
30.5 Mammonium sulfate1reservoir
415 %PEG40001reservoir
510 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.93 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2001年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→99 Å / Num. all: 32034 / Num. obs: 30767 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 60 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.458 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
% possible obs: 96.1 % / Num. measured all: 114661
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1CP3

1cp3


解像度: 2.45→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.272 1364 random
Rwork0.233 --
all0.235 32034 -
obs0.235 30767 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3974 0 0 0 3974
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.328
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.48 Å / Rfactor Rfree error: 0.012
Rfactor反射数%反射
Rfree0.43 20 -
Rwork0.43 --
obs-515 98 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 27625 / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.233 / Rfactor Rwork: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.43 / Rfactor Rwork: 0.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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