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万見
- PDB-1m6x: Flpe-Holliday Junction Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m6x
タイトルFlpe-Holliday Junction Complex
要素
  • (Flp recombinase) x 2
  • (Symmetrized FRT site) x 3
キーワードLIGASE / LYASE/DNA / TYROSINE RECOMBINASE / PROTEIN-DNA COMPLEX / HOLLIDAY-JUNCTION / DOMAIN-SWAPPING / LYASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmid recombination / site-specific recombinase activity / DNA binding, bending / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding
類似検索 - 分子機能
FLP Recombinase, lambda integrase-like, N-terminal domain (domain 1) / Recombinase Flp protein, C-terminal / Recombinase Flp protein, N-terminal / Recombinase Flp protein N-terminus / Recombinase Flp protein / Flp-type tyrosine recombinase domain profile. / Intergrase catalytic core / hpI Integrase; Chain A / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core ...FLP Recombinase, lambda integrase-like, N-terminal domain (domain 1) / Recombinase Flp protein, C-terminal / Recombinase Flp protein, N-terminal / Recombinase Flp protein N-terminus / Recombinase Flp protein / Flp-type tyrosine recombinase domain profile. / Intergrase catalytic core / hpI Integrase; Chain A / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Site-specific recombinase Flp
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Conway, A.B. / Chen, Y. / Rice, P.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural Plasticity of the Flp-Holliday Junction Complex
著者: Conway, A.B. / Chen, Y. / Rice, P.A.
履歴
登録2002年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Symmetrized FRT site
I: Symmetrized FRT site
F: Symmetrized FRT site
J: Symmetrized FRT site
G: Symmetrized FRT site
H: Symmetrized FRT site
A: Flp recombinase
B: Flp recombinase
C: Flp recombinase
D: Flp recombinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,24710
ポリマ－235,24710
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.779, 116.511, 142.425
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is the tetramer found within the asymmetric unit

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要素

#1: DNA鎖 Symmetrized FRT site


分子量: 3916.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA 13-mer
#2: DNA鎖 Symmetrized FRT site


分子量: 6165.042 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA 20-mer
#3: DNA鎖 Symmetrized FRT site


分子量: 10126.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA 33-mer
#4: タンパク質 Flp recombinase


分子量: 48667.711 Da / 分子数: 2 / Fragment: Flpe / Mutation: P2S, L33S, Y108N, S294P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FLP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03870
#5: タンパク質 Flp recombinase


分子量: 48747.691 Da / 分子数: 2 / Fragment: Flpe / Mutation: P2S, L33S, Y108N, S294P / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: modified tyr343
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FLP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03870
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 5Kmme, sodium cloride, calcium cloride, HEPES, xylitol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
16 mg/mlprotein1drop
2100 mM1dropNaCl
310 mMHEPES1droppH7.0
42 mMdithiothreitol1drop
513 %(w/v)PEG5000 MME1reservoir
620 mMHEPES1reservoirpH7.0
7100 mM1reservoirNaCl
810 mM1reservoirCaCl2
920 %(w/v)xylitol1reservoir
102 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→37.5 Å / Num. all: 48174 / Num. obs: 48174 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 28.2 Å2
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / % possible all: 18.3
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FLO

1flo


解像度: 2.8→37.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 101588.31 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 4855 10.1 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.239 48174 75.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 21.9284 Å2 / ksol: 0.282775 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.91 Å20 Å25.29 Å2
2--14.88 Å20 Å2
3----1.97 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.49 Å / Luzzati sigma a free: 0.74 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→37.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13036 2617 0 0 15653
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.221.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.435 193 10 %
Rwork0.401 1744 -
obs--18.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP_NOPUCKERS.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 500 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.244
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.324
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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