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- PDB-1m6j: CRYSTAL STRUCTURE OF TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE FROM ENTAMOEBA HIS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m6j
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE FROM ENTAMOEBA HISTOLYTICA
要素Triosephosphate Isomerase
キーワードISOMERASE / Asymmetry / Entamoeba histolytica / monomer stability / triosephosphate isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Rodriguez-Romero, A. / Hernandez-Santoyo, A. / Fernandez-Velasco, D.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure and Inactivation of Triosephosphate Isomerase from Entamoeba histolytica
著者: Rodriguez-Romero, A. / Hernandez-Santoyo, A. / Del Pozo-Yauner, L. / Kornhauser, A. / Fernandez-Velasco, D.A.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1997
タイトル: Sequencing, Expression and Properties of Triosephosphate Isomerase from Entamoeba histolytica
著者: Landa, A. / Rojo-Dominguez, A. / Jimenez, A. / Fernandez-Velasco, D.A.
履歴
登録2002年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate Isomerase
B: Triosephosphate Isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9302
ポリマ－55,9302
非ポリマー00
水14,106783
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area19740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.729, 119.947, 50.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Triosephosphate Isomerase / E.C.5.3.1.1 / TIM / TPI


分子量: 27964.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
プラスミド: pRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TGI / 参照: UniProt: O02611, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 783 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 28% PEG 1500, 30% 1,6-hexanediol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 291K, temperature 291.0K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
228 %(w/v)PEG15001reservoir
330 %(v/v)1,6-hexanediol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.782 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月19日
放射モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→69.75 Å / Num. all: 80900 / Num. obs: 80009 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / % possible all: 76.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / Num. obs: 80420 / % possible obs: 99.4 % / Num. measured all: 360647 / Rmerge(I) obs: 0.04

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5TIM

5tim


解像度: 1.5→69.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
詳細: DISCRETELY DISORDERED RESIDUES: GLN 56, THR 76, GLN 107, GLN 115, GLU 118, GLN 145, GLU 148, LYS 167, GLU 192, GLN 195, GLU 203, SER 220, LYS 251 FROM MONOMER A AND GLU 35, GLN 56, LYS 77, ...詳細: DISCRETELY DISORDERED RESIDUES: GLN 56, THR 76, GLN 107, GLN 115, GLU 118, GLN 145, GLU 148, LYS 167, GLU 192, GLN 195, GLU 203, SER 220, LYS 251 FROM MONOMER A AND GLU 35, GLN 56, LYS 77, ASP 125, ARG 141, GLN 145, LYS 167, ASN 168, ILE 179, ASP 188, GLN 195, GLU 211, SER 220 FROM MONOMER B.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 8025 10 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 80009 98.9 %-
all-80900 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.7888 Å2 / ksol: 0.359535 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→69.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4023 0 0 783 4806
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.941.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.462.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 1049 10 %
Rwork0.253 9466 -
obs--76.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.184 / Rfactor Rfree: 0.207 / Rfactor Rwork: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.278 / Rfactor Rwork: 0.253

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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