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- PDB-1m61: Crystal structure of the apo SH2 domains of ZAP-70 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m61
タイトルCrystal structure of the apo SH2 domains of ZAP-70
要素TYROSINE-PROTEIN KINASE ZAP-70
キーワードTRANSFERASE / apo form
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / B cell activation ...T cell aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / B cell activation / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / T cell migration / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / T cell activation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / calcium-mediated signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / intracellular signal transduction / immune response / protein phosphorylation / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein kinase ZAP-70
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Folmer, R.H.A. / Geschwindner, S. / Xue, Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Crystal structure and NMR studies of the apo SH2 domains of ZAP-70: two bikes rather than a tandem
著者: Folmer, R.H.A. / Geschwindner, S. / Xue, Y.
履歴
登録2002年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN KINASE ZAP-70
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3722
ポリマ－29,2771
非ポリマー951
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.851, 52.227, 54.455
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN KINASE ZAP-70 / 70 kDa zeta-associated protein / Syk-related tyrosine kinase


分子量: 29276.547 Da / 分子数: 1 / 断片: tandem SH2 domains (Residues 1-256) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P43403, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG3350, Sodium chloride, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium phosphate1droppH6.80
350 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
520 %PEG33501reservoir
60.1 MHEPES1reservoirpH8.
70.2 M1reservoirNaCl
820 mMglutathione1reservoir
915 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0158 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月6日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0158 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 9435 / Num. obs: 9426 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 43.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.522 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 1360 / Rsym value: 0.456 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.63 Å / % possible obs: 97.8 % / Rmerge(I) obs: 0.456

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNX2002精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1A81

1a81


解像度: 2.5→18.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 591220.75 / Data cutoff high rms absF: 591220.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 370 3.9 %RANDOM
Rwork0.245 ---
all-9426 --
obs-9426 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.0604 Å2 / ksol: 0.311367 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.61 Å20 Å25.96 Å2
2--7.89 Å20 Å2
3---4.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→18.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2058 0 5 0 2063
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.222.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 66 4.3 %
Rwork0.331 1462 -
obs-1462 97.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % reflection Rfree: 4 % / Rfactor Rfree: 0.288 / Rfactor Rwork: 0.246
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.61 Å / Num. reflection Rfree: 47 / Rfactor Rwork: 0.344 / Num. reflection Rwork: 1148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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