[日本語] English
万見
- PDB-1m3h: Crystal Structure of Hogg1 D268E Mutant with Product Oligonucleotide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m3h
タイトルCrystal Structure of Hogg1 D268E Mutant with Product Oligonucleotide
要素
  • 5'-D(P*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(DDX))-3'
  • 5'-D(P*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*C)-3'
  • 5'-D(P*GP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3'
  • 8-Oxoguanine DNA Glycosylase
キーワードHYDROLASE/DNA / Protein-DNA complex / end product / DNA repair / DNA glycosylase / mutant / enzyme / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective OGG1 Substrate Binding / Defective OGG1 Substrate Processing / Defective OGG1 Localization / depurination / negative regulation of double-strand break repair via single-strand annealing / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 ...Defective OGG1 Substrate Binding / Defective OGG1 Substrate Processing / Defective OGG1 Localization / depurination / negative regulation of double-strand break repair via single-strand annealing / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / oxidized purine DNA binding / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / cellular response to reactive oxygen species / nucleotide-excision repair / response to radiation / base-excision repair / nuclear matrix / endonuclease activity / microtubule binding / damaged DNA binding / response to oxidative stress / nuclear speck / mitochondrial matrix / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TATA-Binding Protein - #40 / 8-oxoguanine DNA-glycosylase / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal / : / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal domain / Helix-hairpin-Helix base-excision DNA repair enzymes (C-terminal) / Endonuclease Iii, domain 2 / Hypothetical protein; domain 2 / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal ...TATA-Binding Protein - #40 / 8-oxoguanine DNA-glycosylase / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal / : / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal domain / Helix-hairpin-Helix base-excision DNA repair enzymes (C-terminal) / Endonuclease Iii, domain 2 / Hypothetical protein; domain 2 / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain / endonuclease III / Endonuclease III; domain 1 / DNA glycosylase / TATA-Binding Protein / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / N-glycosylase/DNA lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chung, S.J. / Verdine, G.L.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structures of End Products Resulting from Lesion Processing by a DNA Glycosylase/Lyase
著者: Chung, S.J. / Verdine, G.L.
履歴
登録2002年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: 5'-D(P*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*C)-3'
C: 5'-D(P*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(DDX))-3'
D: 5'-D(P*GP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3'
A: 8-Oxoguanine DNA Glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6875
ポリマ－44,6474
非ポリマー401
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.345, 92.345, 211.345
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

-
DNA鎖 , 3種, 3分子 BCD

#1: DNA鎖 5'-D(P*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*C)-3'


分子量: 4635.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(P*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(DDX))-3'


分子量: 2276.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 5'-D(P*GP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3'


分子量: 2073.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#4: タンパク質 8-Oxoguanine DNA Glycosylase


分子量: 35662.332 Da / 分子数: 1 / Fragment: core fragment (residues 12-325) / Mutation: D268E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ogg1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O15527, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素

-
非ポリマー , 2種, 93分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, cacodylate, Calcium Acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2cacodylate11
3Calcium Acetate11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月15日
放射モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 34306 / Num. obs: 33658 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 4.53 % / Rmerge(I) obs: 0.612 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 88.4

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1EBM

1ebm


解像度: 2.05→26.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 212482.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 2754 10 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.239 27446 80 %-
all-34306 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.2779 Å2 / ksol: 0.371268 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.67 Å24.1 Å20 Å2
2--5.67 Å20 Å2
3----11.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→26.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2440 607 1 92 3140
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.72.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 275 9.5 %
Rwork0.347 2605 -
obs--51.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5SJC_DSJC_D

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る