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- PDB-1m25: STRUCTURE OF SYNTHETIC 26-MER PEPTIDE CONTAINING 145-169 SHEEP PR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m25
タイトルSTRUCTURE OF SYNTHETIC 26-MER PEPTIDE CONTAINING 145-169 SHEEP PRION PROTEIN SEGMENT AND C-TERMINAL CYSTEINE IN TFE SOLUTION
要素MAJOR PRION PROTEIN
キーワードUNKNOWN FUNCTION / helix / prion / TFE
機能・相同性
機能・相同性情報


side of membrane / tubulin binding / protein homooligomerization / microtubule binding / copper ion binding / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / simulated annealing using torsion angle dynamics as implemented in the program CNS
データ登録者Megy, S. / Bertho, G. / Kozin, S.A. / Coadou, G. / Debey, P. / Hoa, G.H. / Girault, J.-P.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: Possible role of region 152-156 in the structural duality of a peptide fragment from sheep prion protein
著者: Megy, S. / Bertho, G. / Kozin, S.A. / Debey, P. / Hoa, G.H. / Girault, J.-P.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Sheep prion protein synthetic peptide spanning helix 1 and beta-strand 2 (residues 142-166) shows beta-hairpin structure in solution
著者: Kozin, S.A. / Bertho, G. / Mazur, A.K. / Rabesona, H. / Girault, J.-P. / Haertle, T. / Takahashi, M. / Debey, P. / Hoa, G.H.
履歴
登録2002年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR PRION PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,4321
ポリマ－3,4321
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200back calculated data agree with experimental NOESY spectrum,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #2lowest energy, without noe violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド MAJOR PRION PROTEIN / PrP


分子量: 3431.729 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 145-169 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. EXCEPT FOR THE C-TERMINAL CYSTEINE, THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN OVIS ARIES (SHEEP).
参照: UniProt: P23907

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細内容: 4.5mM
溶媒系: 87/13 (v/v), CF3CD2OH / 10mM sodium phosphate buffer, pH 6.5
試料状態イオン強度: 1mM / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 278 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX / 製造業者: Bruker / モデル: AMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.1Brukercollection
CNS0.9Brunger精密化
CNS0.9Brunger構造決定
精密化手法: simulated annealing using torsion angle dynamics as implemented in the program CNS
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 252 interresidual NOE-derived distance constraints, 22 dihedral angle restraints, 25 CSI restraints from Ha, Ca, Cb.
代表構造選択基準: lowest energy, without noe violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: back calculated data agree with experimental NOESY spectrum,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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