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万見
- PDB-1m21: Crystal structure analysis of the peptide amidase PAM in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m21
タイトルCrystal structure analysis of the peptide amidase PAM in complex with the competitive inhibitor chymostatin
要素
  • CHYMOSTATIN
  • Peptide Amidase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Protein-Inhibitor Complex / core: eleven-stranded beta-sheet / covered: double layers of alpha helices on top and bottom / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


amidase / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymostatin A / Amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
Streptomyces hygroscopicus (バクテリア)
MC521-C8
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Labahn, J. / Neumann, S. / Buldt, G. / Kula, M.-R. / Granzin, J.
引用
ジャーナル: J.MOL.BIOL. / 年: 2002
タイトル: An alternative mechanism for amidase signature enzymes
著者: Labahn, J. / Neumann, S. / Buldt, G. / Kula, M.-R. / Granzin, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray data of the recombinant peptide amidase from Stenotrophomonas maltophilia
著者: Neumann, S. / Granzin, J. / Kula, M.-R. / Labahn, J.
履歴
登録2002年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 2.02023年10月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide Amidase
B: Peptide Amidase
C: CHYMOSTATIN
D: CHYMOSTATIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,3064
ポリマ－108,3064
非ポリマー00
水7,764431
1
A: Peptide Amidase
C: CHYMOSTATIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1532
ポリマ－54,1532
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17340 Å2
手法PISA
2
B: Peptide Amidase
D: CHYMOSTATIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1532
ポリマ－54,1532
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.598, 62.559, 102.382
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細two biological entities are in the asym. unit

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要素

#1: タンパク質 Peptide Amidase / PAM


分子量: 53545.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
プラスミド: pEK06 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8RJN5, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド CHYMOSTATIN


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 607.701 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Streptomyces hygroscopicus, MC521-C8 / 参照: Chymostatin A
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.83 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG6000, HEPES, Glycerine, Sodium Azide, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
詳細: Neumann, S., (2002) Acta Crystallogr., Sect.D, 58, 333.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
113 %PEG60001reservoir
20.1 MHEPES1reservoirpH7.5
320 %glycerine1reservoir
40.02 %sodium azide1reservoir
524 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年7月12日
放射モノクロメーター: Diamond(111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→60.29 Å / Num. all: 87122 / Num. obs: 87122 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.207 / % possible all: 79.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.78 Å / Num. obs: 89189 / % possible obs: 98.1 % / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.9 % / Rmerge(I) obs: 0.273

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M22

1m22


解像度: 1.8→60.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 4379 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.203 87122 --
obs0.203 87122 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.5977 Å2 / ksol: 0.386826 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å20 Å2
2---0.73 Å20 Å2
3---1.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.06 Å0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→60.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7390 0 0 431 7821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.91.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.622.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 682 4.7 %
Rwork0.226 13762 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CTC.PARAMCTC.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 100 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.203 / Rfactor Rfree: 0.216 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.389
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.247 / Rfactor Rwork: 0.226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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