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- PDB-1m1d: TETRAHYMENA GCN5 WITH BOUND BISUBSTRATE ANALOG INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m1d
タイトルTETRAHYMENA GCN5 WITH BOUND BISUBSTRATE ANALOG INHIBITOR
要素
  • HISTONE H3
  • TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Histone Acetyltransferase / Gcn5-related N-acetyltransferase / inhibitor complex / transcription factor
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin organization => GO:0006325 / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / histone H3 acetyltransferase activity / replication fork protection complex ...chromatin organization => GO:0006325 / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / histone H3 acetyltransferase activity / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / ATAC complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / CENP-A containing nucleosome / histone acetyltransferase / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 ...Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histone H3 / Histone H3 / Histone acetyltransferase GCN5
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Poux, A.N. / Cebrat, M. / Kim, C.M. / Cole, P.A. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structure of the GCN5 histone acetyltransferase bound to a bisubstrate inhibitor.
著者: Poux, A.N. / Cebrat, M. / Kim, C.M. / Cole, P.A. / Marmorstein, R.
履歴
登録2002年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 600HETEROGEN INHIBITOR COMPOSED OF A HISTONE H3 FRAGMENT (RESIDUES 1-20) AND A COENZYME A MOLECULE ...HETEROGEN INHIBITOR COMPOSED OF A HISTONE H3 FRAGMENT (RESIDUES 1-20) AND A COENZYME A MOLECULE COVALENTLY BOUND THROUGH AN ISOPROPIONYL LINKER TO LYS14.
Remark 999SEQUENCE Residue 90 (Chain A) and residue 390 (Chain C) are both PHE. Author indicates that PHE is ...SEQUENCE Residue 90 (Chain A) and residue 390 (Chain C) are both PHE. Author indicates that PHE is present in many of the GCN5 homologues at that position. According to the author, residue 210 (Chain A) and residue 510 (Chain C) are both ARG and not ASN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
B: HISTONE H3
C: TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
D: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9384
ポリマ－44,9384
非ポリマー00
水1,928107
1
A: TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
B: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4692
ポリマ－22,4692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area8590 Å2
手法PISA
2
C: TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
D: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4692
ポリマ－22,4692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.420, 67.830, 74.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE / HAT A1


分子量: 19457.658 Da / 分子数: 2 / 断片: Catalytic Domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
プラスミド: PRSETA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21
参照: GenBank: 1245146, UniProt: Q27198*PLUS, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3


分子量: 3011.146 Da / 分子数: 2 / 断片: 20 MER PEPTIDE (RESIDUES 1-20), Bisubstrate analog / 由来タイプ: 合成
詳細: Inhibitor composed of a histone H3 fragment (residues 1-20) is chemically synthesized. The peptide's sequence occurs naturally in Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast).
参照: UniProt: P02303, UniProt: P61830*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: Ammonium sulfate, sodium cacodylate, sodium chloride, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.36 mMprotein1drop
20.58 mMinhibitor1drop
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.6
50.2 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0082 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月22日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0082 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 27647 / Num. obs: 26519 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 37.3 Å / % possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QSN

1qsn


解像度: 2.2→50 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.265 1615 RANDOM
Rwork0.213 --
all0.271 17294 -
obs0.26 16027 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.169 Å20 Å20 Å2
2--2.417 Å20 Å2
3---1.752 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2858 0 0 107 2965
精密化
*PLUS
最低解像度: 37.3 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.271 / Rfactor obs: 0.26 / Rfactor Rfree: 0.2652 / Rfactor Rwork: 0.2134
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.0095
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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