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- PDB-1m15: Transition state structure of arginine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m15
タイトルTransition state structure of arginine kinase
要素arginine kinase
キーワードTRANSFERASE / ARGININE KINASE / CREATINE KINASE / PHOSPHAGEN KINASE / TRANSITION STATE ANALOG / ADENOSINE TRIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / phosphorylation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ARGININE / NITRATE ION / Arginine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Limulus polyphemus (カブトガニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Yousef, M.S. / Fabiola, F. / Gattis, J.L. / Somasundaram, T. / Chapman, M.S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Refinement of the arginine kinase transition-state analogue complex at 1.2 A resolution: mechanistic insights.
著者: Yousef, M.S. / Fabiola, F. / Gattis, J.L. / Somasundaram, T. / Chapman, M.S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Critical Initial Real-Space Refinement in the Structure Determination of Arginine Kinase
著者: Zhou, G. / Somasundaram, T. / Blanc, E. / Chen, Z. / Chapman, M.S.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Expression, Purification from Inclusion Bodies, and Crystal Characterization of a Transition State Analog Complex of Arginine Kinase: A Model for Studying Phosphagen Kinases
著者: Zhou, G. / Parthasarathy, G. / Somasundaram, T. / Ables, A. / Roy, L. / Strong, S.J. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Transition State Structure of Arginine Kinase: Implications for Catalysis of Bimolecular Reactions
著者: Zhou, G. / Somasundaram, T. / Blanc, E. / Parthasarathy, G. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
履歴
登録2002年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0006
ポリマ－40,2501
非ポリマー7515
水10,034557
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.393, 70.312, 80.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 arginine kinase / AK


分子量: 40249.758 Da / 分子数: 1 / 変異: E103Q, D112G, G116A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Limulus polyphemus (カブトガニ) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51541, arginine kinase

-
非ポリマー , 5種, 562分子

#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 557 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.36 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Zhou, G., (1997) Protein Sci., 6, 444.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 15-20 % / 一般名: PEG6000 / 詳細: pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.95
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月22日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→20 Å / Num. obs: 115910 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 1.2→1.23 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.323 / % possible all: 71.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 1112071 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / % possible obs: 71.5 % / Rmerge(I) obs: 0.323

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXL-97精密化
SCALEPACKSUITE (DENZOデータスケーリング
XDISPLAYF)データ収集
CNS精密化
SHELXモデル構築
DENZOSUITE (DENZOデータ削減
XDISPLAYF)データ削減
CNS位相決定
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BGO

1bgo


解像度: 1.2→6 Å / Num. parameters: 31135 / Num. restraintsaints: 37290 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 4%
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1395 6 -RANDOM
Rwork0.1248 ---
all0.1248 102470 --
obs0.127 -90 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 8 / Occupancy sum hydrogen: 2820 / Occupancy sum non hydrogen: 3422
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2854 0 48 557 3459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0303
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.249
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.119
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.226
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.098
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection Rfree: 3074 / Rfactor Rfree: 0.1225 / Rfactor Rwork: 0.1082
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg1.33
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / 最低解像度: 1.24 Å / Rfactor Rfree: 0.218 / Rfactor Rwork: 0.214

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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