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万見
- PDB-1m11: structural model of human decay-accelerating factor bound to echo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m11
タイトルstructural model of human decay-accelerating factor bound to echovirus 7 from cryo-electron microscopy
要素
  • COAT PROTEIN VP1
  • COAT PROTEIN VP2
  • COAT PROTEIN VP3
  • decay-accelerating factor
キーワードVirus/Receptor / decay-accelerating factor / SCR / Icosahedral virus / Virus-Receptor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / complement activation, classical pathway / side of membrane / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / secretory granule membrane / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / Regulation of Complement cascade / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / positive regulation of T cell cytokine production / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / membrane raft / RNA-directed RNA polymerase / Golgi membrane / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / innate immune response / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / lipid binding / DNA-templated transcription / Neutrophil degranulation / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / cell surface / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like ...: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human echovirus 7 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16 Å
データ登録者He, Y. / Lin, F. / Chipman, P.R. / Bator, C.M. / Baker, T.S. / Shoham, M. / Kuhn, R.J. / Medof, M.E. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2002
タイトル: Structure of decay-accelerating factor bound to echovirus 7: a virus-receptor complex.
著者: Yongning He / Feng Lin / Paul R Chipman / Carol M Bator / Timothy S Baker / Menachem Shoham / Richard J Kuhn / M Edward Medof / Michael G Rossmann /
要旨: Echoviruses are enteroviruses that belong to Picornaviridae. Many echoviruses use decay-accelerating factor (DAF) as their cellular receptor. DAF is a glycosylphosphatidyl inositol-anchored ...Echoviruses are enteroviruses that belong to Picornaviridae. Many echoviruses use decay-accelerating factor (DAF) as their cellular receptor. DAF is a glycosylphosphatidyl inositol-anchored complement regulatory protein found on most cell surfaces. It functions to protect cells from complement attack. The cryo-electron microscopy reconstructions of echovirus 7 complexed with DAF show that the DAF-binding regions are located close to the icosahedral twofold axes, in contrast to other enterovirus complexes where the viral canyon is the receptor binding site. This novel receptor binding position suggests that DAF is important for the attachment of viral particles to host cells, but probably not for initiating viral uncoating, as is the case with canyon-binding receptors. Thus, a different cell entry mechanism must be used for enteroviruses that bind DAF.
履歴
登録2002年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: decay-accelerating factor
1: COAT PROTEIN VP1
2: COAT PROTEIN VP2
3: COAT PROTEIN VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,4074
ポリマ－113,4074
非ポリマー00
水00
1
R: decay-accelerating factor
1: COAT PROTEIN VP1
2: COAT PROTEIN VP2
3: COAT PROTEIN VP3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,804,412240
ポリマ－6,804,412240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
R: decay-accelerating factor
1: COAT PROTEIN VP1
2: COAT PROTEIN VP2
3: COAT PROTEIN VP3
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 567 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)567,03420
ポリマ－567,03420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
R: decay-accelerating factor
1: COAT PROTEIN VP1
2: COAT PROTEIN VP2
3: COAT PROTEIN VP3
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 680 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)680,44124
ポリマ－680,44124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 decay-accelerating factor / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 27017.299 Da / 分子数: 1 / 断片: four SCR domains 1 to 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P08174
#2: タンパク質 COAT PROTEIN VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 31682.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Human echovirus 7 (ウイルス) / 属: Enterovirus / 生物種: Human enterovirus B / 解説: RHABDOMYOSARCOMA CELL (RD); / 細胞株 (発現宿主): RD / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): muscle / 参照: UniProt: Q914E0
#3: タンパク質 COAT PROTEIN VP2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 28443.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Human echovirus 7 (ウイルス) / 属: Enterovirus / 生物種: Human enterovirus B / 解説: RHABDOMYOSARCOMA CELL (RD); / 細胞株 (発現宿主): RD / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): muscle / 参照: UniProt: Q914E0
#4: タンパク質 COAT PROTEIN VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26264.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Human echovirus 7 (ウイルス) / 属: Enterovirus / 生物種: Human enterovirus B / 解説: RHABDOMYOSARCOMA CELL (RD) / 細胞株 (発現宿主): RD / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): muscle / 参照: UniProt: Q914E0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human decay-accelerating factor, HUMAN ECHOVIRUS 7 COAT PROTEINS
タイプ: VIRUS
詳細: This structure is modeled based on cryo-EM density at 16A resolution.
緩衝液名称: tris buffer pH7.5 / pH: 7.5 / 詳細: tris buffer pH7.5
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結詳細: SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626 CRYOTRANSFER HOLDER
結晶化
*PLUS
手法: cryo-electron microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2001年9月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm
試料ホルダ温度: 120 K
撮影電子線照射量: 16.6 e/Å2

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2PFT３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of each micrograph
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: PFT / 解像度: 16 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 3.11 Å
詳細: The echovirus 7 structure is unknown, the model used here is from coxsackievirus B3 (1COV) and echovirus 1 (1EV1).The DAF receptor model is from 1g40. Only CA coordinates are presented in the entry.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11G40

1g40
PDB 未公開エントリ

11G401PDBexperimental model
21COV

1cov

11COV2PDBexperimental model
31EV1

1ev1

11EV13PDBexperimental model
精密化最高解像度: 16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1013 0 0 0 1013

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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