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万見
- PDB-1m0u: Crystal Structure of the Drosophila Glutathione S-transferase-2 i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m0u
タイトルCrystal Structure of the Drosophila Glutathione S-transferase-2 in Complex with Glutathione
要素GST2 gene product
キーワードTRANSFERASE / GST / Flight Muscle Protein / Sigma
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / prostaglandin-D synthase activity / glutathione peroxidase activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase S1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Agianian, B. / Tucker, P.A. / Schouten, A. / Leonard, K. / Bullard, B. / Gros, P.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structure of a Drosophila Sigma Class Glutathione S-transferase Reveals a Novel Active Site Topography Suited for Lipid Peroxidation Products
著者: Agianian, B. / Tucker, P.A. / Schouten, A. / Leonard, K. / Bullard, B. / Gros, P.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2001
タイトル: Catalytic function of Drosophila melanogaster glutathione S-transferase DmGSTS1-1 (GST-2) in conjuction of lipid peroxidation end products
著者: Singh, S.P. / Coronella, J.A. / Benes, H. / Cochrane, B.J. / Zimniak, P.
履歴
登録2002年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年3月21日Group: Non-polymer description
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GST2 gene product
B: GST2 gene product
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7805
ポリマ－55,2812
非ポリマー4993
水5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area18830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.723, 89.723, 131.789
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The asymmetric unit contains the biological dimer

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要素

#1: タンパク質 GST2 gene product / Glutathione S-transferase-2


分子量: 27640.432 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: pET-3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P41043, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.3 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Ammonium sulfate, Sodium phosphate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 詳細: Agianian, B., (2001) Acta Crystallogr., D57, 725.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium phosphate1droppH7.0
32 mMbeta-mercaptoethanol1drop
415 mMGSH1drop
51.6-1.9 Mammonium sulfate1reservoir
60.1 Msodium phosphate1reservoirpH6.0-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.91 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→76.7 Å / Num. all: 62202 / Num. obs: 62202 / % possible obs: 99.5 % / Rsym value: 0.039
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / Rsym value: 0.238 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 623131 / Rmerge(I) obs: 0.039
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.238 / Mean I/σ(I) obs: 9.14

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.75→70 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 2.202 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23167 6116 9.8 %RANDOM
Rwork0.21272 ---
obs0.21462 56042 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20.06 Å20 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→70 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3280 0 30 304 3614
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223387
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1921.9744606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7945404
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2514
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022544
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21647
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1160.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2120.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7431.52032
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.39823306
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99931355
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.334.51300
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.311 485
Rwork0.271 4084
精密化
*PLUS
最低解像度: 70 Å / Rfactor Rfree: 0.232 / Rfactor Rwork: 0.213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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