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- PDB-1lyw: CATHEPSIN D AT PH 7.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lyw
タイトルCATHEPSIN D AT PH 7.5
要素(CATHEPSIN D) x 2
キーワードASPARTIC PROTEASE / HYDROLASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / insulin catabolic process / regulation of establishment of protein localization / lipoprotein catabolic process / execution phase of apoptosis / insulin receptor recycling / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins ...cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / insulin catabolic process / regulation of establishment of protein localization / lipoprotein catabolic process / execution phase of apoptosis / insulin receptor recycling / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Insulin receptor recycling / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / endosome lumen / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / specific granule lumen / melanosome / tertiary granule lumen / peptidase activity / : / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / aspartic-type endopeptidase activity / endosome membrane / lysosome / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / lysosomal membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lee, A.Y. / Gulnik, S.V. / Erickson, J.W.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Conformational switching in an aspartic proteinase.
著者: Lee, A.Y. / Gulnik, S.V. / Erickson, J.W.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal Structures of Native and Inhibited Forms of Human Cathepsin D: Implications for Lysosomal Targeting and Drug Design
著者: Baldwin, E.T. / Bhat, T.N. / Gulnik, S. / Hosur, M.V. / Sowder II, R.C. / Cachau, R.E. / Collins, J. / Silva, A.M. / Erickson, J.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Human Liver Cathepsin D. Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of a Lysosomal Enzyme
著者: Gulnik, S. / Baldwin, E.T. / Tarasova, N. / Erickson, J.
履歴
登録1998年6月30日処理サイト: BNL
改定 1.01999年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
E: CATHEPSIN D
F: CATHEPSIN D
G: CATHEPSIN D
H: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,79012
ポリマ－147,8378
非ポリマー9534
水10,052558
1
A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1973
ポリマ－36,9592
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6970 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area14600 Å2
手法PISA
2
C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1973
ポリマ－36,9592
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7040 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area14760 Å2
手法PISA
3
E: CATHEPSIN D
F: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1973
ポリマ－36,9592
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area14770 Å2
手法PISA
4
G: CATHEPSIN D
H: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1973
ポリマ－36,9592
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6940 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area14690 Å2
手法PISA
5
E: CATHEPSIN D
F: CATHEPSIN D
G: CATHEPSIN D
H: CATHEPSIN D
ヘテロ分子

E: CATHEPSIN D
F: CATHEPSIN D
G: CATHEPSIN D
H: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,79012
ポリマ－147,8378
非ポリマー9534
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
Buried area38260 Å2
ΔGint-210 kcal/mol
Surface area48180 Å2
手法PISA
6
A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
ヘテロ分子

A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,79012
ポリマ－147,8378
非ポリマー9534
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area38680 Å2
ΔGint-212 kcal/mol
Surface area48070 Å2
手法PISA
7
G: CATHEPSIN D
H: CATHEPSIN D
ヘテロ分子

G: CATHEPSIN D
H: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3956
ポリマ－73,9184
非ポリマー4772
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
Buried area16600 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area26650 Å2
手法PISA
8
A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3956
ポリマ－73,9184
非ポリマー4772
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16750 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area26630 Å2
手法PISA
9
E: CATHEPSIN D
F: CATHEPSIN D
ヘテロ分子

E: CATHEPSIN D
F: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3956
ポリマ－73,9184
非ポリマー4772
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
Buried area16500 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area26690 Å2
手法PISA
10
A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
ヘテロ分子

A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3956
ポリマ－73,9184
非ポリマー4772
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area16330 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area26830 Å2
手法PISA
11
E: CATHEPSIN D
F: CATHEPSIN D
G: CATHEPSIN D
H: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3956
ポリマ－73,9184
非ポリマー4772
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16270 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area26950 Å2
手法PISA
12
C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
ヘテロ分子

C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3956
ポリマ－73,9184
非ポリマー4772
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area16770 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area26830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.256, 136.797, 140.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
CATHEPSIN D


分子量: 10688.941 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P07339, cathepsin D
#2: タンパク質
CATHEPSIN D


分子量: 26270.207 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P07339, cathepsin D
#3: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 558 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATHEPSIN D IS FOUND PREDOMINANTLY IN A TWO-CHAIN FORM DUE TO A POST-TRANSLATIONAL CLEAVAGE EVENT. ...CATHEPSIN D IS FOUND PREDOMINANTLY IN A TWO-CHAIN FORM DUE TO A POST-TRANSLATIONAL CLEAVAGE EVENT. THE LIGHT CHAIN COMPRISES RESIDUES 1 - 97 AND THE HEAVY CHAIN COMPRISES RESIDUES 106 - 346.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: DATA WAS COLLECTED USING 1 DEGREE OSCILLATION
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
22 %(v/v)PEG4001reservoir
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
4100 mMsodium HEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 197513 / % possible obs: 73 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 6.95
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 1.37 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.318 / % possible all: 41
反射
*PLUS
Num. obs: 68982 / Num. measured all: 197513

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LYA

1lya


解像度: 2.5→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: ALTHOUGH THERE ARE NO NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRIC AXIES. WE DID NOT BOTHER TO LOCATE THEM. THEREFORE, NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY ARE NOT USED FOR OUR REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 6380 10 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 63094 73 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10328 0 60 557 10945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 457 7.16 %
Rwork0.2635 3736 -
obs--42.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2SOL1.XPRMSOL1.XPRM
X-RAY DIFFRACTION3WATERPAR.DATWATERTOP.DAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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