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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1lyw | ||||||
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タイトル | CATHEPSIN D AT PH 7.5 | ||||||
![]() | (CATHEPSIN D) x 2 | ||||||
![]() | ASPARTIC PROTEASE / HYDROLASE / GLYCOPROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / regulation of establishment of protein localization / insulin catabolic process / lipoprotein catabolic process / insulin receptor recycling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins ...cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / regulation of establishment of protein localization / insulin catabolic process / lipoprotein catabolic process / insulin receptor recycling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Insulin receptor recycling / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / endosome lumen / specific granule lumen / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / melanosome / tertiary granule lumen / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / aspartic-type endopeptidase activity / lysosome / endosome membrane / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / lysosomal membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lee, A.Y. / Gulnik, S.V. / Erickson, J.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Conformational switching in an aspartic proteinase. 著者: Lee, A.Y. / Gulnik, S.V. / Erickson, J.W. #1: ![]() タイトル: Crystal Structures of Native and Inhibited Forms of Human Cathepsin D: Implications for Lysosomal Targeting and Drug Design 著者: Baldwin, E.T. / Bhat, T.N. / Gulnik, S. / Hosur, M.V. / Sowder II, R.C. / Cachau, R.E. / Collins, J. / Silva, A.M. / Erickson, J.W. #2: ![]() タイトル: Human Liver Cathepsin D. Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of a Lysosomal Enzyme 著者: Gulnik, S. / Baldwin, E.T. / Tarasova, N. / Erickson, J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 336.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 279.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 431.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 481.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 34.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 53.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1lyaS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10688.941 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 26270.207 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: 化合物 | ChemComp-EPE / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | CATHEPSIN D IS FOUND PREDOMINANTLY IN A TWO-CHAIN FORM DUE TO A POST-TRANSLATIONAL CLEAVAGE EVENT. ...CATHEPSIN D IS FOUND PREDOMINAN | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: DATA WAS COLLECTED USING 1 DEGREE OSCILLATION | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5 | |||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 190 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 197513 / % possible obs: 73 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 6.95 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 1.37 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.318 / % possible all: 41 |
反射 | *PLUS Num. obs: 68982 / Num. measured all: 197513 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1LYA 解像度: 2.5→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 詳細: ALTHOUGH THERE ARE NO NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRIC AXIES. WE DID NOT BOTHER TO LOCATE THEM. THEREFORE, NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY ARE NOT USED FOR OUR REFINEMENT.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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