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- PDB-1lyb: CRYSTAL STRUCTURES OF NATIVE AND INHIBITED FORMS OF HUMAN CATHEPS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lyb
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF NATIVE AND INHIBITED FORMS OF HUMAN CATHEPSIN D: IMPLICATIONS FOR LYSOSOMAL TARGETING AND DRUG DESIGN
要素
  • (CATHEPSIN D) x 2
  • PEPSTATIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / LYSOSOMAL ASPARTIC PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / regulation of establishment of protein localization / insulin catabolic process / lipoprotein catabolic process / insulin receptor recycling / : / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins ...cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / regulation of establishment of protein localization / insulin catabolic process / lipoprotein catabolic process / insulin receptor recycling / : / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Insulin receptor recycling / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / endosome lumen / specific granule lumen / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / melanosome / tertiary granule lumen / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / aspartic-type endopeptidase activity / lysosome / endosome membrane / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / lysosomal membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pepstatin / Cathepsin D
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Baldwin, E.T. / Bhat, T.N. / Gulnik, S. / Erickson, J.W.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal structures of native and inhibited forms of human cathepsin D: implications for lysosomal targeting and drug design.
著者: Baldwin, E.T. / Bhat, T.N. / Gulnik, S. / Hosur, M.V. / Sowder 2nd., R.C. / Cachau, R.E. / Collins, J. / Silva, A.M. / Erickson, J.W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Human Liver Cathepsin D. Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of a Lysosomal Enzyme
著者: Gulnik, S. / Baldwin, E.T. / Tarasova, N. / Erickson, J.
履歴
登録1993年4月22日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS ...SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH HAVE ONE OR MORE IDENTICAL STRANDS. SHEETS *1A1* AND *1B1* AND SHEETS *1A2* AND *1B2* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET IN EACH MOLECULE. SHEETS *2A1* AND *2B1* AND *2A2* AND *2B2* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET IN EACH MOLECULE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
I: PEPSTATIN
C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
J: PEPSTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,23010
ポリマ－75,2906
非ポリマー1,9404
水79344
1
A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
I: PEPSTATIN
ヘテロ分子

C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
J: PEPSTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,23010
ポリマ－75,2906
非ポリマー1,9404
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_664-y+1,x-y+1,z-1/31
Buried area20830 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area26050 Å2
手法PISA
2
A: CATHEPSIN D
B: CATHEPSIN D
I: PEPSTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6155
ポリマ－37,6453
非ポリマー9702
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: CATHEPSIN D
D: CATHEPSIN D
J: PEPSTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6155
ポリマ－37,6453
非ポリマー9702
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)125.900, 125.900, 104.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Atom site foot note1: GLY A 1 - PRO A 2 OMEGA =326.44 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: CIS PROLINE - PRO A 24 / 3: CIS PROLINE - PRO A 95 / 4: CIS PROLINE - PRO B 177 / 5: CIS PROLINE - PRO B 314 / 6: CIS PROLINE - PRO B 317 / 7: CIS PROLINE - PRO C 2 / 8: CIS PROLINE - PRO C 24 / 9: CIS PROLINE - PRO C 95 / 10: CIS PROLINE - PRO D 177
11: PRO D 312 - PRO D 313 OMEGA =149.72 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
12: CIS PROLINE - PRO D 314 / 13: CIS PROLINE - PRO D 317
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.7353, 0.6747, -0.06415), (0.6088, -0.6992, -0.3748), (-0.2978, 0.2366, -0.9249)
ベクター: -9.5784, 129.91299, 10.6518)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS *A* AND *B* WHEN APPLIED TO CHAINS *C* AND *D*, RESPECTIVELY.

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 CATHEPSIN D


分子量: 10688.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / 組織: LIVER / 参照: UniProt: P07339, cathepsin D
#2: タンパク質 CATHEPSIN D


分子量: 26270.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / 組織: LIVER / 参照: UniProt: P07339, cathepsin D

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タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 46分子 IJ

#3: タンパク質・ペプチド PEPSTATIN


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 685.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
参照: Pepstatin
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
糖 , 2種, 4分子

#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.1 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 5.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: taken from Gulnik, S. et al (1992). J. Mol. Biol., 227, 265-270.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlenzyme1drop
250 mMsodium acetate1reservoir
365 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3モデル構築
X-PLOR3精密化
X-PLOR3位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.179 / Rfactor obs: 0.179 / 最高解像度: 2.5 Å
詳細: THERE ARE TWO N-LINKED OLIGOSACCHARIDES ATTACHED AT RESIDUES ASN 70 AND ASN 199 OF EACH MOLECULE. FOUR SUGARS WERE INCLUDED FOR REFINEMENT AT ASN 70 AND A SINGLE N-LINKED NAG AT ASN 199. THE ...詳細: THERE ARE TWO N-LINKED OLIGOSACCHARIDES ATTACHED AT RESIDUES ASN 70 AND ASN 199 OF EACH MOLECULE. FOUR SUGARS WERE INCLUDED FOR REFINEMENT AT ASN 70 AND A SINGLE N-LINKED NAG AT ASN 199. THE SUGARS ARE LINKED AS FOLLOWS: ASN A 70 -- NAG A 1 -- NAG A 2 -- MAN A 3 -- MAN A 8 ASN B 199 -- NAG B 1 ASN C 70 -- NAG C 1 -- NAG C 2 -- MAN C 3 -- MAN C 8 ASN D 199 -- NAG D 1
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5282 0 128 44 5454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor obs: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d3.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg1.14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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