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- PDB-1lx7: Structure of E. coli uridine phosphorylase at 2.0A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lx7
タイトルStructure of E. coli uridine phosphorylase at 2.0A
要素uridine phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / Structural genomics / UDRPase / P12758 / phosphorylase / nucleotide metabolism / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP catabolic process / uridine catabolic process / deoxyuridine phosphorylase activity / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / potassium ion binding / DNA damage response / protein-containing complex / ATP binding ...UMP catabolic process / uridine catabolic process / deoxyuridine phosphorylase activity / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / potassium ion binding / DNA damage response / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridine phosphorylase / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uridine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Burling, T. / Buglino, J.A. / Kniewel, R. / Chadna, T. / Beckwith, A. / Lima, C.D. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structure of Escherichia coli uridine phosphorylase at 2.0 A.
著者: Burling, F.T. / Kniewel, R. / Buglino, J.A. / Chadha, T. / Beckwith, A. / Lima, C.D.
履歴
登録2002年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: uridine phosphorylase
B: uridine phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1282
ポリマ－55,1282
非ポリマー00
水6,503361
1
A: uridine phosphorylase
B: uridine phosphorylase

A: uridine phosphorylase
B: uridine phosphorylase

A: uridine phosphorylase
B: uridine phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,3856
ポリマ－165,3856
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area15600 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area48520 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)151.375, 151.375, 48.151
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 uridine phosphorylase / UDRPase


分子量: 27564.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: T7 expression system / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 DE3 / 参照: UniProt: P12758, uridine phosphorylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 361 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.11 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Mes, 10% PEG 4K, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.
350 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
510 %PEG40001reservoir
60.1 MMES1reservoirpH6.5
75 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月15日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 76551 / Num. obs: 55347 / % possible obs: 72.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 9.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.135 / % possible all: 54.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 49742 / % possible obs: 89.2 % / Num. measured all: 747216 / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.07 Å / % possible obs: 78.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Mean I/σ(I) obs: 15.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→19.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 1315 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
all-29610 --
obs-26441 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.336 Å2 / ksol: 0.34852 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.97 Å2-1.88 Å20 Å2
2---5.97 Å20 Å2
3---11.94 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.24 Å / Luzzati sigma a free: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3512 0 0 361 3873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.262
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.942.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.342.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.123
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 174 4.3 %
Rwork0.204 3906 -
obs--87.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 4.7 % / Rfactor obs: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rfactor obs: 0.204

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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