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- PDB-1lx5: Crystal Structure of the BMP7/ActRII Extracellular Domain Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lx5
タイトルCrystal Structure of the BMP7/ActRII Extracellular Domain Complex
要素
  • Activin Type II Receptor
  • bone morphogenetic protein 7
キーワードGROWTH FACTOR/GROWTH FACTOR RECEPTOR / LIGAND-RECEPTOR COMPLEX / GROWTH FACTOR-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of prostatic bud formation / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process involved in nephron morphogenesis / negative regulation of glomerular mesangial cell proliferation / mesenchymal cell apoptotic process involved in nephron morphogenesis / positive regulation of cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / TGFBR3 regulates activin signaling / positive regulation of hyaluranon cable assembly / Signaling by Activin / inhibin binding / chorio-allantoic fusion ...negative regulation of prostatic bud formation / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process involved in nephron morphogenesis / negative regulation of glomerular mesangial cell proliferation / mesenchymal cell apoptotic process involved in nephron morphogenesis / positive regulation of cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / TGFBR3 regulates activin signaling / positive regulation of hyaluranon cable assembly / Signaling by Activin / inhibin binding / chorio-allantoic fusion / inhibin-betaglycan-ActRII complex / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / activin receptor activity / Signaling by BMP / transforming growth factor beta receptor activity, type III / penile erection / embryonic skeletal joint morphogenesis / negative regulation of striated muscle cell apoptotic process / activin receptor activity, type II / neural fold elevation formation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / sperm ejaculation / transforming growth factor beta receptor activity, type II / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / mesenchyme development / ameloblast differentiation / positive regulation of epithelial cell differentiation / embryonic camera-type eye morphogenesis / Sertoli cell proliferation / monocyte aggregation / allantois development / mesonephros development / BMP receptor activity / embryonic skeletal system development / regulation of removal of superoxide radicals / hindbrain development / mesenchymal cell differentiation / pericardium morphogenesis / BMP receptor binding / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type I / endocardial cushion formation / receptor protein serine/threonine kinase / pharyngeal system development / activin binding / heart trabecula morphogenesis / cellular response to BMP stimulus / branching involved in salivary gland morphogenesis / embryonic pattern specification / metanephros development / negative regulation of mitotic nuclear division / gastrulation with mouth forming second / regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / response to vitamin D / cartilage development / determination of left/right symmetry / embryonic limb morphogenesis / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cardiac muscle tissue development / anterior/posterior pattern specification / positive regulation of dendrite development / ureteric bud development / Molecules associated with elastic fibres / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / growth factor binding / cardiac septum morphogenesis / odontogenesis of dentin-containing tooth / dendrite development / mesoderm development / negative regulation of cell cycle / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of neuron differentiation / regulation of signal transduction / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / coreceptor activity / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of neuron differentiation / axon guidance / positive regulation of erythrocyte differentiation / protein serine/threonine kinase activator activity / neuron projection morphogenesis / cytokine activity / skeletal system development / PDZ domain binding / growth factor activity / response to peptide hormone / negative regulation of neurogenesis / male gonad development / osteoblast differentiation
類似検索 - 分子機能
TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain ...TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein 7 / Activin receptor type-2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Greenwald, J. / Groppe, J. / Kwiatkowski, W. / Choe, S.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: The BMP7/ActRII Extracellular Domain Complex Provides New Insights into the Cooperative Nature of Receptor Assembly
著者: Greenwald, J. / Groppe, J. / Gray, P. / Wiater, E. / Kwiatkowski, W. / Vale, W. / Choe, S.
履歴
登録2002年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32015年1月21日Group: Refinement description
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE THE SEQEUNCE FOR ACVR2 IS TRUNCATED. THE PROTEIN IN THE CRYSTAL ENDS AT GLU 102.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bone morphogenetic protein 7
B: Activin Type II Receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2355
ポリマ－27,7192
非ポリマー1,5153
水00
1
A: bone morphogenetic protein 7
B: Activin Type II Receptor
ヘテロ分子

A: bone morphogenetic protein 7
B: Activin Type II Receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,46910
ポリマ－55,4384
非ポリマー3,0316
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+11
Buried area9240 Å2
ΔGint19 kcal/mol
Surface area23220 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.920, 140.920, 90.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: y-x+1, y, -z+1

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要素

#1: タンパク質 bone morphogenetic protein 7 / BMP7 / Osteogenic protein 1 / OP-1


分子量: 15699.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: DHFR- / 遺伝子: BMP7 / Cell (発現宿主): OVARY CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P18075
#2: タンパク質 Activin Type II Receptor / ACTR-II


分子量: 12019.440 Da / 分子数: 1
Fragment: Extracellular Ligand Binding Domain, C-terminal truncation
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: ACVR2 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): SMD1168 / 参照: UniProt: P27038
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D-mannopyranose-(1-4)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D-mannopyranose-(1-4)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpb1-4][DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c4-e1_c6-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(4+1)][b-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.79 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1M sodium acetate, 0.1M imidazole, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
21 Msodium acetate1reservoir
3100 mMimidazole1reservoirpH7.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月10日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→30 Å / Num. all: 8320 / Num. obs: 8320 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 145 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rsym value: 0.332 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. measured all: 31531 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Rmerge(I) obs: 0.332

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
TRUNCATEデータ削減
MLPHARE位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3.3→27.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.899 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / SU B: 8.619 / SU ML: 0.151 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.949 / ESU R Free: 0.435 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 410 5 %RANDOM
Rwork0.238 ---
all0.24 8150 --
obs0.24 8150 96.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 69.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.86 Å2-0.93 Å20 Å2
2---1.86 Å20 Å2
3---2.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→27.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1595 0 100 0 1695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0320.0211696
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.9781.9932326
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0883196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.94915248
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.2265
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021262
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3420.3901
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2380.5190
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3720.351
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3570.54
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2791.5988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.51221582
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1243708
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2784.5744
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.386 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.255 22
Rwork0.228 566
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.17532.9765-4.26993.0318-1.37454.33490.1544-0.6758-0.07410.65230.0301-0.21110.00530.5906-0.18450.3536-0.0136-0.05160.203-0.07710.176579.605835.741946.6469
210.9636-2.8195-2.154911.80783.03946.36310.27720.7131-0.1724-1.0754-0.37080.3208-0.1584-0.18210.09360.36580.3626-0.11330.49550.09710.35739.712751.471248.1483
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA36 - 13936 - 139
2X-RAY DIFFRACTION2BB9 - 1009 - 100
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 100 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.978
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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