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- PDB-1lwd: CRYSTAL STRUCTURE OF NADP-DEPENDENT ISOCITRATE DEHYDROGENASE FROM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lwd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF NADP-DEPENDENT ISOCITRATE DEHYDROGENASE FROM PORCINE HEART MITOCHONDRIA
要素Isocitrate Dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / glyoxylate cycle / tricarboxylic acid cycle / NAD binding / magnesium ion binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOCITRIC ACID / : / Isocitrate dehydrogenase [NADP], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Ceccarelli, C. / Bahnson, B.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Porcine Mitochondrial NADP+-Dependent Isocitrate Dehydrogenase Complexed with Mn2+ and Isocitrate
著者: Ceccarelli, C. / Grodsky, N.B. / Ariyaratne, N. / Colman, R.F. / Bahnson, B.J.
履歴
登録2002年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate Dehydrogenase
B: Isocitrate Dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0778
ポリマ－93,3902
非ポリマー6866
水12,881715
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8440 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area31820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.860, 112.569, 66.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1058-

HOH

21B-1012-

HOH

31B-1033-

HOH

41B-1121-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.53688, 0.63102, 0.55998), (0.63108, -0.14013, 0.76295), (0.55991, 0.76301, -0.32299)
ベクター: 7.36492, -37.67679, 36.53458)
詳細THE BIOLOGICALLY FUNCTIONAL MOLECULE IS A DIMER FORMED BY SUBUNITS A AND B, EACH OF WHICH IS PRESENT IN THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT

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要素

#1: タンパク質 Isocitrate Dehydrogenase / Oxalosuccinate decarboxylase / IDH / NADP+-specific ICDH / IDP / ICD-M


分子量: 46695.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / プラスミド: PMALCIDP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TB1 / 参照: UniProt: P33198, isocitrate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-ICT / ISOCITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 715 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
解説: THE STRUCTURE OF THE SE-MET CRYSTAL WAS SOLVED BY MULTIWAVELENGTH ANOMALOUS DIFFRACTION (MAD). THE THREE-WAVELENGTH MAD EXPERIMENT WAS PERFORMED ON BEAMLINE X12-C AT THE NSLS, BROOKHAVEN NATIONAL LABORATORY.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 20 MG/ML PROTEIN, 100 MM TRIETHANOLAMINE CHLORIDE PH 7.7, 150 MM SODIUM SULFATE, 8 MM ISOCITRATE, 4 MM MANGANESE SULFATE, 20% PEG 6000, 3% GLYCEROL, pH 7.70, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
20.1 MTEA-Cl1droppH7.7
30.15 M1dropNa2SO4
48 mMdl-isocitrate1drop
54 mM1dropMnSO4
620 %PEG60001drop
73 %glycerol1drop
80.1 MTEA-Cl1reservoirpH7.7
90.15 M1reservoirNa2SO4
1020 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月1日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 88689 / Num. obs: 88689 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.767 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.643 % / Rmerge(I) obs: 0.963 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 8584 / % possible all: 92.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 334110

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: ISOMORPHOUS SE-MET CRYSTAL STRUCTURE

解像度: 1.85→29.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: NCS RESTRAINTS WERE APPLIED TO 3074 OF 3285 PAIRS OF ATOMS IN THE A AND B SUBUNITS OF THE PROTEIN. SEE REMARK 295 FOR RESIDUES AND SIDE CHAIN ATOMS OMITTED FROM NCS RESTRAINTS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 7728 9.9 %RANDOM
Rwork0.182 ---
all0.198 82400 --
obs0.185 77739 91.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.6925 Å2 / ksol: 0.352708 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2 Å20 Å2-0.26 Å2
2---1.01 Å20 Å2
3---2.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→29.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6570 0 38 715 7323
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.022.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED / Rms dev Biso : 1.936 Å2 / Rms dev position: 0.066 Å / Weight Biso : 2 / Weight position: 50
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 1153 10.1 %
Rwork0.277 10267 -
obs-10267 80.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ISOCITRATE.PARAMISOCITRATE.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.57
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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