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- PDB-1lw0: CRYSTAL STRUCTURE OF T215Y MUTANT HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE IN ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lw0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF T215Y MUTANT HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE IN COMPLEX WITH NEVIRAPINE
要素(HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE) x 2
キーワードTRANSFERASE / HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / AIDS / AZT / 3TC / NRTI / NEVIRAPINE / DRUG RESISTANCE MUTATIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / Assembly Of The HIV Virion / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / Budding and maturation of HIV virion / host multivesicular body / protein processing / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / peptidase activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NVP / PHOSPHATE ION / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ren, J. / Chamberlain, P.P. / Nichols, C.E. / Douglas, L. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
引用
ジャーナル: J.Virol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of Zidovudine- or Lamivudine-resistant human immunodeficiency virus type 1 reverse transcriptases containing mutations at codons 41, 184, and 215.
著者: Chamberlain, P.P. / Ren, J. / Nichols, C.E. / Douglas, L. / Lennerstrand, J. / Larder, B.A. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structural Mechanisms of Drug Resistance for Mutations at Codons 181 and 188 in HIV-1 Reverse Transcriptase and the Improved Resilience of Second Generation Non-Nucleoside Inhibitors
著者: Ren, J. / Nichols, C.E. / Bird, L.E. / Chamberlain, P. / Weaver, K.L. / Short, S.A. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#2: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2001
タイトル: 2-Amino-6-Arylsulfonylbenzonitriles as Non-Nucleoside reverse Transcriptase Inhibitors of HIV-1
著者: Chan, J.H. / Hong, J.S. / Hunter III, R.N. / Orr, G.F. / Cowan, J.R. / Sherman, D.B. / Sparks, S.M. / Reitter, B.E. / Andrews III, C.W. / Hazen, R.J. / St Clair, M. / Boone, L.R. / Ferris, R. ...著者: Chan, J.H. / Hong, J.S. / Hunter III, R.N. / Orr, G.F. / Cowan, J.R. / Sherman, D.B. / Sparks, S.M. / Reitter, B.E. / Andrews III, C.W. / Hazen, R.J. / St Clair, M. / Boone, L.R. / Ferris, R.G. / Creech, K.L. / Roberts, G.B. / Short, S.A. / Weaver, K.L. / Ott, R.J. / Ren, J. / Hopkins, A.L. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Structural Basis for the Resilience of Efavirenz (Dmp-266) to Drug Resistance Mutations in HIV-1 Reverse Transcriptase
著者: Ren, J. / Milton, J. / Weaver, K.L. / Short, S.A. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Binding of the Second Generation Non-Nucleoside Inhibitor S-1153 to HIV-1 Reverse Transcriptase Involves Extensive Main Chain Hydrogen Bonding
著者: Ren, J. / Nichols, C.E. / Bird, L.E. / Fujiwara, T. / Sugimoto, H. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Phenethylthiazolylthiourea (Pett) Non-Nucleoside Inhibitors of HIV-1 and HIV-2 Reverse Transcriptases. Structural and Biochemical Analyses
著者: Ren, J. / Diprose, J. / Warren, J. / Esnouf, R.M. / Bird, L.E. / Ikemizu, S. / Slater, M. / Milton, J. / Balzarini, J. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#6: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Crystallographic Analysis of the Binding Modes of Thiazoloisoindolinone Non-Nucleoside Inhibitors to HIV-1 Reverse Transcriptase and Comparison with Modeling Studies
著者: Ren, J. / Esnouf, R.M. / Hopkins, A.L. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#7: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Design of Mkc-442 (Emivirine) Analogues with Improved Activity Against Drug-Resistant HIV Mutants
著者: Hopkins, A.L. / Ren, J. / Tanaka, H. / Baba, M. / Okamato, M. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#8: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal Structures of HIV-1 Reverse Transcriptase in Complex with Carboxanilide Derivatives
著者: Ren, J. / Esnouf, R.M. / Hopkins, A.L. / Warren, J. / Balzarini, J. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#9: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: 3'-Azido-3'-Deoxythymidine Drug Resistance Mutations in HIV-1 Reverse Transcriptase Can Induce Long Range Conformational Changes
著者: Ren, J. / Esnouf, R.M. / Hopkins, A.L. / Jones, E.Y. / Kirby, I. / Keeling, J. / Ross, C.K. / Larder, B.A. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#10: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Continuous and Discontinuous Changes in the Unit Cell of HIV-1 Reverse Transcriptase Crystals on Dehydration
著者: Esnouf, R.M. / Ren, J. / Garman, E.F. / Somers, D.O. / Ross, C.K. / Jones, E.Y. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
#11: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Unique Features in the Structure of the Complex between HIV-1 Reverse Transcriptase and the Bis(Heteroaryl)Piperazine (Bhap) U-90152 Explain Resistance Mutations for This Non-Nucleoside Inhibitor
著者: Esnouf, R.M. / Ren, J. / Hopkins, A.L. / Ross, C.K. / Jones, E.Y. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
#12: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1996
タイトル: Complexes of HIV-1 Reverse Transcriptase with Inhibitors of the HEPT Series Reveal Conformational Changes Relevant to the Design of Potent Non-Nucleoside Inhibitors
著者: Hopkins, A.L. / Ren, J. / Esnouf, R.M. / Willcox, B.E. / Jones, E.Y. / Ross, C.K. / Miyasaka, T. / Walker, R.T. / Tanaka, H. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
#13: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase Complexed with 9-Chloro-TIBO: Lessons for Inhibitor Design
著者: Ren, J. / Esnouf, R.M. / Hopkins, A.L. / Ross, C.K. / Jones, E.Y. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
#14: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: High Resolution Structures of HIV-1 RT from Four RT-Inhibitor Complexes
著者: Ren, J. / Esnouf, R.M. / Garman, E. / Somers, D.O. / Ross, C.K. / Kirby, I. / Keeling, J. / Darby, G. / Jones, E.Y. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#15: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Mechanism of Inhibition of HIV-1 Reverse Transcriptase by Non-Nucleoside Inhibitors
著者: Esnouf, R.M. / Ren, J. / Ross, C.K. / Jones, E.Y. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
#16: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystals of HIV-1 Reverse Transcriptase Diffracting to 2.2 A Resolution
著者: Stammers, D.K. / Somers, D.O. / Ross, C.K. / Kirby, I. / Ray, P.H. / Wilson, J.E. / Norman, M. / Ren, J. / Esnouf, R.M. / Garman, E. / Jones, E.Y. / Stuart, D.I.
履歴
登録2002年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
B: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,5745
ポリマ－116,1182
非ポリマー4563
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area43330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.700, 115.000, 65.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細HIV-1 RT is a heterodimer consisting of a p66 and a p51 subunits, the p51 contains the first 440 residues of the p66.

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / HIV-1 RT


分子量: 64657.020 Da / 分子数: 1 / 断片: p66 / 変異: T215Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: HIV-1 POL / プラスミド: pkk233-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG-1 / 参照: UniProt: P04585, RNA-directed DNA polymerase
#2: タンパク質 HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / HIV-1 RT


分子量: 51461.117 Da / 分子数: 1 / 断片: p51 / 変異: T215Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: HIV-1 POL / プラスミド: pkk233-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG-1 / 参照: UniProt: P04585, RNA-directed DNA polymerase
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-NVP / 11-CYCLOPROPYL-5,11-DIHYDRO-4-METHYL-6H-DIPYRIDO[3,2-B:2',3'-E][1,4]DIAZEPIN-6-ONE / NON-NUCLEOSIDE RT INHIBITOR NEVIRAPINE / ネビラピン


分子量: 266.298 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H14N4O / コメント: 薬剤, 抗レトロウイルス剤*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: pH 5.00, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5 / 詳細: Stammers, D.K., (1994) J.Mol.Biol., 242, 586.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
126 mg/mlenzyme1drop
26 %(w/v)PEG34001drop
36 %(w/v)PEG34001reservoir
4citrate/phosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.9903 / 波長: 0.9903 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 25400 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): -1.5 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 68.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 78.5
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 91111 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.5 % / Num. unique obs: 2107

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→29.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1863893.73 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 1257 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-25107 93.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.1635 Å2 / ksol: 0.299321 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 83.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.15 Å20 Å20 Å2
2---4.77 Å20 Å2
3---11.92 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.53 Å / Luzzati sigma a free: 0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7516 0 30 0 7546
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.974
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it8.238
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.326
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.6812
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 114 5 %
Rwork0.344 2167 -
obs--87.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor obs: 0.209 / Rfactor Rfree: 0.302 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0116
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.71
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.13
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.409 / Rfactor Rwork: 0.344

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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