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- PDB-1lva: Crystal structure of a C-terminal fragment of Moorella thermoacet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lva
タイトルCrystal structure of a C-terminal fragment of Moorella thermoacetica elongation factor SelB
要素Selenocysteine-specific elongation factor
キーワードTRANSLATION / winged-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine incorporation / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor SelB, winged helix, type 1 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 2 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 3 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor, selenocysteine-specific / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor SelB, winged helix, type 1 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 2 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 3 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor, selenocysteine-specific / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Small GTP-binding protein domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTRIUM ION / Selenocysteine-specific elongation factor
類似検索 - 構成要素
生物種Moorella thermoacetica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Selmer, M. / Su, X.-D.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of an mRNA-binding fragment of Moorella thermoacetica elongation factor SelB.
著者: Selmer, M. / Su, X.D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Preparation of a crystallizable mRNA-binding fragment of Moorella thermoacetica elongation factor SelB
著者: Selmer, M. / Wilting, R. / Holmlund, D. / Su, X.-D.
履歴
登録2002年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Selenocysteine-specific elongation factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0114
ポリマ－29,7381
非ポリマー2743
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.841, 67.006, 105.357
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Selenocysteine-specific elongation factor / SelB translation factor / SelB


分子量: 29737.555 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Moorella thermoacetica (バクテリア)
遺伝子: SelB(amino acids 370-634) / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q46455
#2: 化合物 ChemComp-Y1 / YTTRIUM ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: PEG 8000, MES-Tris, yttrium chloride, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 298 K / pH: 8.6
詳細: Selmer, M., (2002) Acta Crystallogr., Sect.D, 58, 1871.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
116 mg/mlprotein1drop
212 %PEG80001reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoirpH8.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: BW7A / 波長: 0.7250, 0.7255, 0.9773, 0.9783, 0.9840, 0.9050
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月21日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.7251
20.72551
30.97731
40.97831
50.9841
60.9051
反射解像度: 2.12→20 Å / Num. all: 15941 / Num. obs: 15941 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 31 Å2 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 1546 / Rsym value: 0.373 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 138893 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.2 Å / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.373

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.12→19.24 Å / Isotropic thermal model: restrained / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 2755 -random
Rwork0.215 ---
all-29326 --
obs-28510 97.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→19.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2075 0 7 108 2190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.013
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 434 -
Rwork0.239 --
obs-4550 93.1 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 19.2 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.258 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.284 / Rfactor Rwork: 0.247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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